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中国精品科技期刊2020
陈国娟, 张春红, 刘长江. 谷氨酰胺转胺酶的分离纯化及酶学性质的研究[J]. 食品工业科技, 2007, (01): 60-62.
引用本文: 陈国娟, 张春红, 刘长江. 谷氨酰胺转胺酶的分离纯化及酶学性质的研究[J]. 食品工业科技, 2007, (01): 60-62.

谷氨酰胺转胺酶的分离纯化及酶学性质的研究

  • 摘要: 对灰轮丝链轮丝菌ZC60所产生的谷氨酰胺转胺酶采用(NH4)2SO4盐析、透析脱盐、冷冻浓缩和SephadexG-100凝胶过滤层析进行纯化,经SDS-PAGE检测,样品达到电泳级纯。对冷冻浓缩后得到的粗酶的酶学性质进行研究,得到该酶的最适反应温度为50℃,最适pH为7.0;酶的温度稳定范围为0~50℃,pH稳定范围为6.0~7.5;K+、Na+、Ca2+、Ba2+、Mg2+对MTG的活性几乎没有影响,而Pb2+,Cu2+抑制酶活。 

     

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