蚕蛹蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽抑制机理研究

摘要: 以纯化得到的两条具有ACE抑制活性的肽（P1和P2）为基础,通过基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱（MALDI TOF MS）确定P1、P2的氨基酸序列,并采用固相合成法合成,随后对它们的抑制动力学进行研究,最后用Sybyl软件分别将其与ACE进行分子对接。结果表明:P1的氨基酸序列为Gly-Asn-Pro-Trp-Met（IC50值为12.61μg/m L）,为非竞争性抑制肽,抑制常数Ki,1=0.037 mmol/L;P2的氨基酸序列为Asn-Arg-Tyr-Leu-Arg（IC50值为14.68μg/m L）,为竞争性抑制肽,其抑制常数Ki,2=0.020 mmol/L;P1、P2都能与ACE活性位点氨基酸残基形成氢键。P1、P2可以作为预防高血压的功能性食品,为蚕蛹蛋白的进一步开发利用提供理论基础。