绿豆清蛋白功能特性及热特性研究

李永武; 刁静静; 赵泽龙; 张丽萍

doi:10.13386/j.issn1002-0306.2014.20.019

绿豆清蛋白功能特性及热特性研究

黑龙江八一农垦大学食品学院

基金项目:

国家杂粮工程技术研究中心研究课题；

详细信息

作者简介:
李永武 (1989-) , 男, 硕士研究生, 研究方向:食品科学。;

张丽萍 (1957-) , 女, 博士, 教授, 研究方向:杂粮深加工。;

中图分类号: TS239
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出版历程
- 收稿日期: 2014-02-27

Study on the functional and thermal properties of mung bean albumin

College of Food Science, Heilongjiang Bayi Agricultural University

摘要

摘要: 对水浸提法制备的绿豆清蛋白进行不同温度、不同pH、不同浓度对其功能特性的影响测试,并测试清蛋白的热变性温度。结果表明,在室温时,在等电点附近(pH4.6)绿豆清蛋白的溶解性、持水性最差,在偏离等电点时其溶解性、持水性显著提升;在中性条件下,在40℃时,溶解性、持水性最好;清蛋白吸油性随着温度升高而减弱;乳化性及乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性随清蛋白浓度增加而增强,但增幅趋缓。热变性测试结果显示,绿豆清蛋白的初始变性温度100.1℃及焓变值ΔH(3.382J/g),说明清蛋白热稳定性较好。
- 绿豆清蛋白 /
- 功能特性 /
- 热特性
Abstract: The functional and thermal properties of mung bean albumin isolated by water extraction was tested in this paper. The effects of pH, temperature, protein concentration and on functional properties (solubility, water-holding capacity, oil-absorbing capacity, emulsifying capacity and emulsion stability, foaming capacity and foam stability) of mung bean albumin were investigated. The results showed that the solubility, water-holding capacity of mung bean albumin were the lowest around isoelectric point (pH4.6) . The solubility, waterholding capacity could be improved with excepting pH4.6. The solubility, water-holding capacity of mung bean albumin were the best at 40℃. The oil-absorbing capacity was lower with increasing temperature. With the increasing of mung albumin concentration, its emulsifying and emulsion stability, foaming and foaming stability resistance increased but slowly. The test of thermal denaturation results showed that mung bean albumin denaturation temperature was 100.1℃ and the value of the enthalpy change was ΔH (3.382J/g) and the albumin had good thermal stability.
- mung bean albumin /
- conformational properties /
- thermal properties

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施引文献(6)

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