Analysis of Amino Acids and Myofibrillar Protein Characteristics in Different Breeds and Cuts of Sheep Meat from the Southern Xinjiang Region
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摘要: 本研究为分析南疆地区 3 个不同品种羊肉中的氨基酸以及蛋白特性，对多浪羊、和田羊与策勒黑羊的外脊、颈肉及后腿肉的氨基酸含量以及它们肌原纤维蛋白（Myofibrillar protein，MP）的水合特性、乳化特性及凝胶特性进行研究。结果表明：9 个样品中多浪羊后腿总氨基酸含量最高，和田羊颈肉的婴儿必需氨基酸比重（BEAA/TAA）高于其他样品，三个品种羊肉的氨基酸评分（Amino acid score，AAS）均超过 FAO/WHO 推荐值；在氨基酸化学评分（Chemical score，CS）中，三者第一限制性氨基酸均为蛋氨酸与胱氨酸。9 个样品均含有较高的营养价值，赖氨酸（Lys）、苯丙氨酸（Phe）与酪氨酸（Tyr）的氨基酸比值系数（Ratios coefficient amino acid，RCAA）均大于 1。多浪羊后腿 MP 的疏水性高于其他样品（P<0.05），其所含非极性氨基酸含量也相对较高。此外，多浪羊后腿的 MP 还具有较好的乳化活性（Emulsifying Properties，EAI）及乳化稳定性（Emulsion stability，ESI）。对比外脊、颈肉与后腿 MP 的凝胶特性，发现三个品种羊肉后腿均拥有较好的凝胶品质，其中多浪羊后腿 MP 凝胶品质最优。本研究明确了南疆地区不同品种及部位绵羊肉的营养品质以及肌原纤维蛋白特性间的差异性，为肉羊养殖及羊肉加工提供参考。Abstract: This study analyzes the amino acid composition and protein characteristics of lamb from three different breeds in the southern Xinjiang region. It examines the amino acid content and the hydration, emulsification, and gelation properties of myofibrillar proteins (MP) in the external loin, neck, and hind leg meats of Duolang sheep, Hetian sheep, and Cele Black sheep. Results indicated that among the nine samples, the hind leg of Duolang sheep had the highest total amino acid content. The proportion of Baby essential amino acids (BEAA/TAA) in the neck meat of Hetian sheep is higher than in the other samples, and the amino acid scores (AAS) for all three breeds exceed the FAO/WHO recommended values. In terms of chemical scores (CS), methionine and cysteine were the first limiting amino acids for all three breeds. All nine samples are nutritionally rich, with the amino acid ratio coefficient (RCAA) for lysine (Lys), phenylalanine (Phe), and tyrosine (Tyr) exceeding 1. The hydrophobicity of MP in the hind leg of Duolang sheep is higher than in the other samples (P < 0.05), and its non-polar amino acid content is relatively high. Furthermore, MP from the hind leg of Duolang sheep demonstrates superior emulsifying activity (EAI) and emulsion stability (ESI). When comparing the gelation properties of MP from the external loin, neck, and hind leg, it is found that the hind leg of all three breeds exhibits excellent gel quality, with Duolang sheep’s hind leg MP showing the best gel characteristics. This study elucidates the nutritional quality and differences in myofibrillar protein characteristics of lamb from various breeds and cuts in southern Xinjiang, providing valuable insights for lamb farming and meat processing.
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多浪羊是优良的新疆绵羊品种，具有体型大、产肉量多、肉质鲜嫩、繁殖率高等优良特性[1]。和田羊产区分布于新疆南疆地区，和田羊具有体格小，产毛量产肉率及繁殖率低等特性[2]。策勒黑羊的产区主要位于塔克拉玛干大沙漠南缘昆仑山北麓的策勒县，其具有肉质细嫩、味道鲜美浓郁、膻味淡等特性[3]。2022 年中国羊肉年产量达 524.5 万吨[4]。随着人们对食品安全和营养健康的关注度日益提高，高蛋白、低脂肪和低胆固醇的羊肉需求量逐年增加，对于羊肉品质特性的研究也随之引起广泛关注。现如今国内外对肉品品质的研究也进一步深入，研究内容倾向于肉品组织结构[5]、肌原纤维蛋白特性[6]、功能性基因组学分析[7]；如肌纤维结构，肌原纤维蛋白的水合、乳化、凝胶特性，差异基因表达量对肉品质影响等方面。目前我国专家和学者研究比较深入的肉羊品种主要为湖羊、宁夏滩羊和小尾寒羊等[8]，但系统地对南疆地区绵羊肉进行品质比较与分析的研究较少，因此，加强完善南疆肉羊品种的比较分析，对畜牧业发展有着极其重要的意义。
影响羊肉品质的因素有内在因素与外在因素，内在因素主要包括品种、年龄、性别、肌纤维类型及遗传基因型等[9−10]；其中，品种是肉品质间差异的关键因素，因控制肉品性状的基因不同，每个品种的羊肉所表达出来肉品质的物理形态及化学成分也有所不同。王莉梅等[11]曾在对比戈壁羊与察哈尔羊的肌肉嫩度、蛋白质含量和氨基酸组成中，发现戈壁羊优势明显（P<0.05），但察哈尔羊的胴体重及肌肉色泽与戈壁羊相比优势明显（P<0.05）。Migdał等[12]在对喀尔巴阡山羊和萨南山羊肉品质分析结果中表明，喀尔巴阡山羊肉中的苯丙氨酸、组氨酸、脯氨酸、丙氨酸和酪氨酸含量均显著高于萨南山羊肉，并且喀尔巴阡山羊肉的剪切力、硬度也较低（P<0.05），具有较好的咀嚼性，肉质更细腻。外在因素主要为饲养水平、应激反应、宰后处理等[13]。肌肉总蛋白中肌原纤维蛋白（MP）约占比50%～60%，是重要的结构蛋白。肉的种类、不同部位以及提取条件等影响肌原纤维蛋提取量，因其蛋白质的性能和特定蛋白质含量的不同及肉品间 pH 值的差异，导致肌原纤维蛋白乳化特性具有一定差异[14]，也是食品加工过程中产生差异的原因。
本研究中，外脊是取自从通脊第 10 胸椎处切开所得的后半部分肉块，颈肉取自于羊脖两侧，羊后腿肉取自半腱肌股骨至后腿膝关节之间。这三个部位分布位于羊胴体的前、中、后三部，所测数据也更能体现出肉羊品种的整体性能。目前针对多浪羊、和田羊及策勒黑羊营养品质与加工品质的研究较少。本研究通过对这三个品种羊的三个部位肉营养成分以及蛋白特性进行综合比较评价，探讨了品种和部位因素对其肉品品质特性成分的差异，为后续肉羊的养殖及加工提供了理论依据。
1. 材料与方法
1.1 材料与仪器
EGTA、氯化钾、磷酸氢二钾、磷酸二氢钾等（均为分析纯） 国药集团化学试剂有限公司 ；大豆油 上海福临门食品有限公司；尿素 上海阿拉丁生化科技股份有限公司；溴酚蓝 上海麦克林生化科技股份有限公司
AM-3 高速匀浆机 日本Nihonseiki Kaisha公司；PHS-2F 型 pH 计 上海仪电科学仪器股份有限公司；TMS-PILOT 质构仪 北京盈盛恒泰科技有限责任公司；TGL-20bR 高速冷冻离心机 上海安亭科学仪器厂；UV-2450 紫外分光光度计 岛津企业管理（中国）有限公司；27368 荧光光度计 赛默飞世尔科技公司；LA8080 全自动氨基酸分析仪 日立科学仪器有限公司
1.2 实验方法
1.2.1 样品采集
从新疆津垦奥群农牧科技有限公司随机选取健康无病的 6 月龄的多浪羊、和田羊、策勒黑羊，均为公羊，每个品种取样 6 只，每只绵羊体重相近。均以青贮牧草、苜蓿、三叶草，并添加豆粕精料进行饲喂。宰前禁食 24 h，禁水 2 h。测试样品均按 GB/T 39918-2021《羊胴体及鲜肉分割》对原料羊进行屠宰和分割处理，将多浪羊颈肉（DJ）、多浪羊外脊（DW）、多浪羊后腿（DH）、和田羊颈肉（HJ）、和田羊外脊（HW）、和田羊后腿（HH）、策勒黑羊颈肉（CJ）、策勒黑羊外脊（CW）、策勒黑羊后腿（CH）肉样装入干净的密封袋中，真空包装贮存于−18 ℃条件下，备用。
1.2.2 羊肉品质指标测定
1.2.2.1 pH值测定
按照 GB 5009.237-2016《食品安全国家标准食品 pH 值的测定》中的方法进行测定。
1.2.2.2 氨基酸含量测定
按照 GB 5009.124-2016《食品中氨基酸的测定》中的方法进行测定。
1.2.2.3 氨基酸营养价值评价
氨基酸评分（AAS）是通过比较食物蛋白质中的必需氨基酸含量与FAO/WHO评分标准模式中相应氨基酸的含量来评估蛋白质的营养价值。计算公式为：
AAS=样品蛋白质中氨基酸含量(mg/g)FAO/WHO式中相应氨基酸含量(mg/g)×100 氨基酸化学评分（CS）是以样品中某种氨基酸的含量与鸡蛋的蛋白质中每克该种氨基酸的含量的比值乘以100来表示。计算公式为：
CS=样品中某种氨基酸的含量(mg/g)鸡蛋蛋白质中相应的氨基酸的含量(mg/g)×100 氨基酸比值系数（RCAA）是通过计算食物蛋白质中各种氨基酸的AAS与所有氨基酸AAS的平均值的比值来评估蛋白质的营养价值。它考虑了所有氨基酸的平衡情况。计算公式为：
RCAA=样品蛋白质中某种氨基酸的AAS各种氨基酸AAS的平均值 1.2.3 肌原纤维蛋白特性测定
1.2.3.1 肌原纤维蛋白提取
参考李思蕾等[15]的提取分离的方法并稍加调整。将解冻后的羊肉剔除脂肪、结缔组织并切碎，放入绞肉机以 3500 r/min 绞制3 min。绞制后，取约 500 g 肉糜与 4 倍体积标准盐溶液（0.1 mol/L KCl、1 mmol/L EGTA、2 mmol/L MgCl2、20 mmol/L K2HPO4、20 mmol/L KH2PO4）混合；均质机以 12000 rpm 均质 3 min。将均质后的肉糜混合液用4层纱布过滤，4 ℃条件下 6000 r/min 离心20min；离心后去除上清液。将沉淀与 4 倍体积（肉原始质量的 4 倍）标准盐溶液混合；均质机以 12000 r/min 均质 3 min；将均质后的肉糜混合液用 4 层纱布过滤，4 ℃ 条件下 6000 r/min 离心 20 min；离心后去除上清液，将沉淀重复上述步骤离心 1 次；离心后去除上清液，将沉淀与 4 倍体积（肉原始质量的 4 倍）KCl 溶液混合；均质机均质 2 次，转速为 6700 r/min，时间为 30 s/次；将均质后的肉糜混合液用四层纱布过滤，4 ℃ 条件下 6000 r/min 离心 20 min；离心后去除上清液，将沉淀重复上述步骤离心 1 次；去除上清液后取出离心瓶底部沉淀，即为肌原纤维蛋白。
1.2.3.2 肌原纤维蛋白紫外吸收光谱扫描
参照 Li 等[16]的方法，将提取出的蛋白质溶液进行稀释，使浓度稀释至 1 mg/mL，用紫外分光光度计对蛋白进行紫外吸收光谱扫描，紫外波长为 200-360 nm，狭缝宽度 2 nm，中速扫描，每组样品扫描三次。
1.2.3.3 内源性色氨酸荧光检测
参考 Ji 等[17]的方法并稍加修改。将提取出的蛋白质溶液进行稀释，使蛋白浓度稀释至 0.1 mg/mL，再用荧光光度计对其进行荧光光谱扫描。波长范围设置为 300~400 nm，激发波长设为 280 nm，扫描速度设为1200 nm/min，狭缝宽度设为 5 nm，扫描间隔设为 20 ms，反应时间设为 0.1 s，每组样品进行三次扫描。
1.2.3.4 溶解度测定
参照 Zhang 等[18]的方法。将 MP 配制成 5 mg/mL 的蛋白溶液。4 ℃ 静置 1 h 后，以 8000 r/min离心 15 min，测定上清液的蛋白质量浓度，按下列公式计算蛋白溶解度：
蛋白溶解度(%)=C1C2×100\% 式中，C1 为离心后上清液蛋白质量浓度（mg/mL）；C2 离心前蛋白质量浓度（mg/mL）。
1.2.3.5 表面疏水测定
参考 Jia 等[19]人的方法稍加修改。取 1 mL、5 mg/mL的蛋白质溶液，加入 200 μL、1 mg/mL的溴酚蓝溶液，混匀后反应 10 min，10000×g 离心 5 min（4 ℃），取上清液稀释 10 倍后，置于 595 nm 波长处测定吸光度。未加样品的磷酸盐缓冲溶液的为空白组。以溴酚蓝结合量表示表面疏水性。
BPB结合量(μg)=200×(A空白−A样品)A空白 1.2.3.6 乳化活性及乳化稳定性测定
参考 Ye 等[20]的方法并略微修改。用磷酸盐缓冲溶液稀释蛋白溶液至1 mg/mL，取20 mL蛋白质溶液与5 mL大豆油混合，13600 r/min均质2min，于离心管底部取 50 μL 蛋白，加入 5 mL 0.1% SDS 溶液，涡旋使其混合，以 0.1% SDS 溶液为空白组作对照，将紫外分光光度计波长设置为500 nm 处测定其吸光值（记为 A0），乳状液静置 10 min 后，按照上述方法测定乳状液吸光值（记为 A10）。
EAI(%)=2×2.303×A1×N1000×C×(1−φ)×100 ESI(%)=A10A0×100 式中，φ：油相体积分数（油的体积/乳浊液体积）；C：蛋白质浓度（g/mL）；N：稀释倍数。
1.2.3.7 巯基及二硫键含量的测定
参考 Liu 等[21]的方法并稍加修改。用磷酸缓冲液（10 mmol/L，pH 7.0）将 MP 溶液稀释至1mg/mL，取0.5 mL蛋白质溶液与4.5 mL 缓冲液（8 mol/L 尿素，0.01mol/L EDTA，0.1 mol/L KH2PO4，pH 6.0）于离心管中混合，再加入 100 μL Ellman 试剂（0.01 mol/L 2-硝基苯甲酸，0.01 mol/L KH2PO4，pH6.0），振荡30 s，使其充分混合，静置 25 min，最后在 412 nm 处测其吸光值，消光系数为 13600 L/（mol·cm） 活性疏基的测定：除缓冲液中没有尿素外，其他方法和总巯基一样。计算如公式所示:
巯基含量(μmol/g pro)= 73.53 ×AC 式中：C 为蛋白质量浓度，mg/mL；A 为样品 OD 值；73.53 为常数。
二硫键含量(μmol/g pro)=总巯基含量−活性巯基含量2 1.2.3.8 凝胶质构特性测定
参考 Xia 等[22]的方法并稍加修改。使用质构仪测定凝胶的硬度、弹性、内聚性、咀嚼性等凝胶质构特性。测定参数为：P/0.5R 探头，测试前速率 1.0 mm/s，测试速率 0.5 mm/s，测后速率 1.0 mm/s，压缩变形率 50 %，测试实验重复 5 次，结果取平均值。
1.2.3.9 凝胶保水性测定
参考刘旺等[23]的方法，并稍加修改。称取 MP 蛋白凝胶质量为 m1，并用滤纸包裹，4 ℃、6000×g 离心 10 min，去除离心管中的水分后称量凝胶质量 m2。保水性计算公式如下：
保水性(%)=m2m1×100\% 1.3 数据处理
实验各指标均测定 3 次平行，结果取平均值。实验数据用 Excel 软件进行处理，计算平均值与标准差，实验结果采用SPSS 26.0软件进行显著性差异分析，以 P<0.05 为显著性检验标准，采用 Origin 2021 进行作图。
2. 结果与分析
2.1 不同品种和部位绵羊肉 pH 值分析
pH 是肉品质重要指标之一，动物屠宰后肌肉中肌糖原的无氧酵解产生乳酸以及 ATP 分解产生的磷酸根离子等会造成 pH 下降[24]。新鲜肉的 pH 值约在 5.8~6.2 之间，次新鲜肉的 pH 值在 6.3~6.6 之间，变质肉的 pH 值高于 6.7[25]。本实验中，所测多浪羊、和田羊、策勒黑羊的 pH 值范围分别为：5.45~5.96、5.77~5.85、5.61~5.86，属于新鲜羊肉。由表1 可知，三个品种羊肉的外脊的 pH 大小依次为：和田羊（5.82）>策勒黑羊（5.73）>多浪羊（5.53）；在颈肉中 pH 值大小为：多浪羊（5.96）>策勒黑羊（5.86）>和田羊（5.85）；这可能是因为不同品种间的肉糖酵解程度不同所致[26]。且 pH 值在同一品种羊肉的不同部位间也存在显著差异，其中多浪羊颈肉的 pH 值显著高于外脊与后腿（P<0.05），这可能是由不同部位肌肉中快速酵解型肌纤维与慢速氧化型肌纤维组成比例不同，使得肌肉间糖酵解潜力不同，从而导致肉品间 pH 值差异[26]。
表 1 不同品种及部位羊肉 pH 比较Table 1. Comparison of pH of different varieties and parts of mutton2.2 氨基酸含量分析
氨基化合物（氨基酸和蛋白质）和羰基化合物（还原糖类）发生的美拉德反应是形成风味物质的重要途径[27]。多浪羊、和田羊与策勒黑羊三个部位氨基酸总量大小依次排列均为：后腿>外脊>颈肉。其中，多浪羊外脊的成人必需氨基酸（Adult essential amino acids，AEAA）含量显著高于和田羊与策勒黑羊（P<0.05）。策勒黑羊颈肉的婴儿必需氨基酸（Baby essential amino acids，BEAA）含量显著高于和田羊（P<0.05）。和田羊后腿的鲜味氨基酸含量显著高于外脊与颈肉（P<0.05），在甜味氨基酸含量中多浪羊的外脊（11.55 %）显著高于策勒黑羊（9.60 %）与和田羊（9.31 %）（P<0.05）。故而得出，多浪羊相较于和田羊与策勒黑羊其外脊肉质更加鲜甜。表2 中最高的必需氨基酸为亮氨酸与赖氨酸，最高的非必需氨基酸天冬氨酸与谷氨酸。这与俞彭欣[28]对和田羊、任晓镤[29]对多浪羊和王晶[30]对策勒黑羊的研究结果一致。此外，。三个品种羊肉中 AEAA/TAA 区间为：38.85%~43.16%，AEAA/NEAA区间为：76.14%~89.77%，BEAA/TAA区间为：48.90%~51.92%，BEAA/NEAA 区间为：99.51%~108.01%。FAO/WHO 对蛋白质理想模式的定义中将EAA/TAA 在 40% 左右，EAA/NEAA 在 60% 以上的蛋白质定义为优质蛋白。9 个样品的成人必需氨基酸比重均达到 FAO/WHO 推荐值。此外，三个品种羊肉的 BEAA/TAA 与 BEAA/NEAA 远超 FAO/WHO 推荐值。所以，三者均为优质蛋白质肉类。
表 2 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位被测肌肉氨基酸含量（%）Table 2. Muscle amino acid content measured in each part of Duolang Sheep, Hetian Sheep and Cele Black Sheep (%)氨基酸种类 呈味 多浪羊 和田羊 策勒黑羊 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 苏氨酸（Thr）▲ 甜（+） 0.92±0.03Ab 0.74±0.03Ac 0.99±0.03Aa 0.76±0.03Bb 0.60±0.04Bc 0.87±0.02Ba 0.72±0.05Bb 0.72±0.03Aab 0.81±0.04Ba 缬氨酸（Val）▲ 甜/苦（−） 1.02±0.03Aa 0.69±0.05Ab 1.00±0.02Aa 0.76±0.05Bb 0.66±0.05Ac 0.95±0.05Aa 0.76±0.02Bb 0.75±0.04Ab 0.88±0.02Ba 蛋氨酸（Met）▲ 苦/甜（−） 0.57±0.06Aa 0.37±0.01Bb 0.57±0.08Aa 0.43±0.02Bb 0.37±0.02Bc 0.56±0.04Aa 0.40±0.01Bb 0.43±0.04Ab 0.51±0.02Aa 异亮氨酸（Ile） ▲ 苦（−） 0.92±0.03Aa 0.62±0.04Ab 0.96±0.03Aa 0.70±0.04Bb 0.59±0.03Ab 0.89±0.08Aa 0.70±0.08Bab 0.65±0.03Ab 0.84±0.08Aa 亮氨酸（Leu） ▲ 苦（−） 1.74±0.05Aa 1.24±0.10Ab 1.68±0.08Aa 1.35±0.07Bb 1.23±0.05Ab 1.56±0.08ABa 1.43±0.05Ba 1.33±0.01Ab 1.47±0.06Ba 苯丙氨酸（Phe） ▲ 苦（−） 0.81±0.04Aa 0.57±0.01Cb 0.83±0.05Aa 0.62±0.06Bb 0.73±0.03Aa 0.77±0.01ABa 0.83±0.01Aa 0.63±0.01Bc 0.72±0.03Bb 赖氨酸（Lys） ▲ 甜/苦（−） 1.62±0.05Bb 1.75±0.03Aa 1.63±0.02Ab 1.78±0.02Aa 1.63±0.01Bb 1.52±0.01Bc 1.79±0.04Aa 1.79±0.09Aa 1.41±0.01Cb 色氨酸（Trp） ▲ 苦（−） 0.28±0.04Aa 0.27±0.03Aa 0.27±0.02Aa 0.27±0.04Aa 0.26±0.02Aa 0.25±0.01ABa 0.26±0.03Aa 0.24±0.02Aa 0.23±0.01Ba 天冬氨酸（Asp） 甜/鲜（+） 1.88±0.08Aa 1.43±0.01Ab 1.95±0.10Aa 1.40±0.10Bb 1.24±0.02Bc 1.86±0.01Aa 1.50±0.01Bb 1.50±0.07Ab 1.69±0.01Ba 丝氨酸（Ser） 甜（+） 0.84±0.01Aa 0.81±0.02Aa 0.84±0.05Aa 0.66±0.02Bb 0.68±0.03Bab 0.79±0.10Aa 0.82±0.10Aa 0.84±0.02Aa 0.73±0.03Aa 谷氨酸（Glu） 鲜（+） 3.21±0.04Ab 2.56±0.03Ac 3.35±0.04Aa 2.61±0.07Bb 2.17±0.02Bc 3.04±0.12Ba 2.56±0.07Bb 2.56±0.01Ab 2.79±0.04Ca 甘氨酸（Gly） 甜（+） 0.96±0.04Ab 0.91±0.02Ab 1.11±0.03Aa 0.75±0.02Bb 0.59±0.05Cc 0.86±0.01Ba 0.80±0.02Ba 0.82±0.02Ba 0.82±0.01Ca 丙氨酸（Ala） 甜（+） 1.21±0.02Ab 0.96±0.02Ac 1.26±0.02Aa 0.97±0.08Bb 0.78±0.02Bc 1.13±0.02Ba 0.99±0.04Bab 0.96±0.01Ab 1.03±0.02Ca 胱氨酸（Cys） 甜/苦（+） 0.24±0.03Aa 0.15±0.01Ab 0.25±0.06Aa 0.16±0.02Bb 0.16±0.03Ab 0.23±0.04ABa 0.17±0.03Ba 0.15±0.01Aa 0.16±0.03Ba 酪氨酸（Tyr） 苦（−） 0.74±0.05Aa 0.57±0.04Ab 0.72±0.01Aa 0.63±0.03Ba 0.68±0.09Aa 0.70±0.05Aa 0.75±0.05Aa 0.56±0.07Ab 0.66±0.05Aab 脯氨酸（Pro） 甜/苦（+） 0.85±0.03Ab 0.67±0.01Ac 0.93±0.02Aa 0.58±0.03Bb 0.46±0.05Cc 0.73±0.01Ba 0.60±0.01Bab 0.58±0.05Bb 0.67±0.05Ba 精氨酸（Arg） ▼ 甜/苦（+） 1.43±0.02Ab 1.05±0.04Ac 1.51±0.02Aa 1.07±0.05Bb 0.86±0.02Bc 1.35±0.01Ba 1.06±0.06Bb 1.08±0.01Ab 1.22±0.01Ca 组氨酸（His）▼ 苦（−） 0.68±0.02Aa 0.41±0.01Ac 0.55±0.04Bb 0.35±0.01Bb 0.37±0.06ABb 0.70±0.02Aa 0.36±0.03Bb 0.32±0.03Bb 0.48±0.02Ca 氨基酸总量（TAA） 19.92±0.20Ab 15.76±0.23Ac 20.40±0.18Aa 15.84±0.19Cb 14.02±0.31Bc 18.76±0.15Ba 16.48±0.17Bb 15.90±0.24Ac 17.11±0.16Ca 成人必需氨基酸（AEAA） 7.89±0.15Aa 6.25±0.14ABb 7.92±0.06Aa 6.67±0.05Cb 6.05±0.24Bc 7.37±0.09Ba 6.88±0.04Ba 6.54±0.13Ab 6.86±0.03Ca 婴儿必需氨基酸（BEAA） 9.99±0.17Aa 7.71±0.16Ab 9.99±0.07Aa 8.08±0.08Bb 7.28±0.18Bc 9.42±0.08Ba 8.30±0.06Bb 7.93±0.17Ac 8.56±0.02Ca 非必需氨基酸（NEAA） 9.93±0.09Ab 8.06±0.11Ac 10.41±0.22Aa 7.76±0.13Cb 6.74±0.14Bc 9.34±0.12Ba 8.19±0.11Bb 7.97±0.08Ab 8.55±0.14Ca 鲜味氨基酸（FAA） 5.09±0.04Ab 3.98±0.04Ac 5.30±0.07Aa 4.01±0.11Bb 3.41±0.04Bc 4.90±0.12Ba 4.06±0.06Bb 4.06±0.08Ab 4.47±0.03Ca 甜味氨基酸（SAA） 11.55±0.07Ab 9.53±0.12Ac 12.04±0.35Aa 9.31±0.23Bb 8.01±0.13Bc 10.84±0.20Ba 9.60±0.12Bb 9.61±0.14Ab 9.92±0.08Ca AEAA/TAA 39.59±0.40Ba 39.64±0.51Ca 38.85±0.42Ba 42.12±0.30Aa 43.16±0.72Aa 39.29±0.44Bb 41.72±0.56Aa 41.14±0.27Ba 40.12±0.17Ab BEAA/TAA 50.14±0.47Ba 48.90±0.51Cb 48.97±0.65Bb 51.02±0.31Ab 51.92±0.24Aa 50.22±0.37Ac 50.34±0.16ABa 49.88±0.35Ba 50.04±0.37Aa NEAA/TAA 49.86±0.47Ab 51.10±0.51Aa 51.03±0.65Aa 48.98±0.31Bb 48.08±0.24Cc 49.78±0.37Ba 49.67±0.16ABa 50.12±0.35Ba 49.96±0.37Ba FAA/TAA 25.57±0.41Aa 25.26±0.48Aa 25.98±0.15Aa 25.32±0.73Aab 24.30±0.31Bb 26.14±0.74Aa 24.66±0.59Ab 25.54±0.11Aa 26.12±0.17Aa SAA/TAA 57.97±0.22Ab 60.47±0.17Aa 59.02±1.25Aab 58.80±0.75Aa 57.09±0.34Bb 57.80±0.73Aab 58.26±0.15Ab 60.46±0.16Aa 58.02±0.09Ab AEAA/NEAA 79.42±1.53Ba 77.58±1.75Ca 76.14±1.78Ba 85.98±1.12Ab 89.77±1.71Aa 78.93±1.46ABc 84.01±1.35Aa 82.07±1.08Bab 80.30±0.94Ab BEAA/NEAA 100.58±1.86Bb 104.16±1.39Ca 101.35±0.66Bab 104.16±1.29Ab 108.01±1.05Aa 100.88±1.47Ac 101.35±0.66ABa 99.51±1.37Ba 100.15±1.50Aa 非极性氨基酸比例 42.01±0.50Aa 40.00±0.54Ab 42.17±0.38Aa 40.60±0.94Ba 40.30±0.50Aa 41.03±0.24Ba 41.04±0.32ABb 40.21±0.50Ac 41.93±0.18Aa 注：▲表示必需氨基酸，▼表示半必需氨基酸。 2.3 氨基酸营养评价结果
AAS 越高，表示蛋白质的营养价值越高。由表3 可知，多浪羊外脊与后腿中 Thr 与 Leu 的 AAS 均高于和田羊与策勒黑羊。和田羊后腿中 Val、Met、Cys、Ile、Phe、Tyr 的 AAS 均高于其他品种。策勒黑羊颈肉的 AAS 均高于和田羊，说明策勒黑羊颈肉的营养价值优于和田羊。此外，从表3 可知，缬氨酸均为最低，故而缬氨酸为多浪羊、和田羊与策勒黑羊共同的第一限制性氨基酸。AAS 值范围为 67.87~104.88。
表 3 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位氨基酸评分（AAS）对比Table 3. Comparison of amino acid scores (AAS) in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black Sheep氨基酸种类 FAO/WHO模式（mg/g蛋白质） 多浪羊 和田羊 策勒黑羊 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 苏氨酸（Thr） 40 125.42 94.97 125.20 97.94 77.12 119.05 94.14 92.78 102.32 缬氨酸（Val） 50 104.88* 72.18* 104.60* 83.19* 67.87* 104.88* 79.50* 83.19* 96.33* 蛋氨酸+胱氨酸（Met+Cys） 35 118.98 79.26 122.54 92.27 77.85 123.54 85.18 90.70 104.78 异亮氨酸（Ile） 40 118.25 81.07 113.80 95.78 75.83 121.79 91.53 88.94 114.95 亮氨酸（Leu） 70 127.80 92.64 125.52 105.56 90.34 121.98 106.85 103.99 114.94 苯丙氨酸+酪氨酸（Phe+Tyr） 60 132.82 99.37 135.11 114.03 120.82 139.25 137.73 108.55 125.89 赖氨酸（Lys） 55 151.44 166.41 155.01 177.14 152.37 151.27 170.22 178.13 140.32 * 表示第一限制性氨基酸，下同。 CS 越高，表示蛋白质的营养价值越高。由表4 可知，多浪羊、和田羊与策勒黑羊三个部位肉的第一限制氨基酸均为蛋氨酸+胱氨酸，CS 值范围为 47.80~75.86。不同品种间 CS 值大小均不相同，其中，后腿肉 Met+Cys 的 CS 值大小依次为：和田羊（75.86）>多浪羊（75.24）>策勒黑羊（64.34），说明策勒黑羊肠道消化率低于和田羊与多浪羊，姜博[31]也曾在对膨化大豆对仔猪的营养价值评定中持相同研究结果。
表 4 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位氨基酸化学评分（CS）对比表Table 4. Comparison table of amino acid chemical scores (CS) of different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black sheep氨基酸种类 卵清蛋白 多浪羊 和田羊 策勒黑羊 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 苏氨酸（Thr） 47 106.74 80.83 106.55 83.35 65.63 101.32 80.12 78.96 87.08 缬氨酸（Val） 66 79.46 54.68 79.24 63.03 51.41 79.45 60.23 63.03 72.98 蛋氨酸+胱氨酸（Met+Cys） 57 73.06* 48.67* 75.24* 56.66* 47.80* 75.86* 52.30* 55.70* 64.34* 异亮氨酸（Ile） 54 87.59 60.05 84.30 70.95 56.17 90.21 67.80 65.88 85.15 亮氨酸（Leu） 86 104.03 75.41 102.17 85.92 73.53 99.29 86.97 84.65 93.56 苯丙氨酸+酪氨酸（Phe+Tyr） 93 85.69 64.11 87.17 73.56 77.95 89.84 88.86 70.03 81.22 赖氨酸（Lys） 70 118.99 130.75 121.79 139.18 119.72 118.85 133.74 139.96 110.25 当 RCAA>1，则表明该种必需氨基酸相对过剩；若 RCAA<1，表明该种必需氨基酸相对缺乏；RCAA 最小者为该食物中的限制性氨基酸。由表5 可知，三个品种羊肉苯丙氨酸与酪氨酸的 RCAA 值范围分别为：1.01~1.07、1.04~1.28、1.02~1.26，赖氨酸 的 RCAA 值范围分别为：1.21~1.70、1.20~1.62、1.23~1.67。9 个样品中 Phe、Tyr与Lys 的 RCAA 值均大于 1，说明三者均含有丰富的 Phe、Tyr 与 Lys。因此，日常饮食中适当加入该三个品种的羊肉有助于平衡膳食结构，可以减少机体对赖氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸缺乏的可能。
表 5 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位氨基酸比值系数（RC）对比Table 5. Comparison of amino acid ratio coefficients (RC) of different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black sheep氨基酸种类 多浪羊 和田羊 策勒黑羊 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 苏氨酸（Thr） 1.00 0.97 0.99 0.90 0.82 0.95 0.86 0.87 0.90 缬氨酸（Val） 0.83 0.74 0.83 0.76 0.72 0.83 0.73 0.78 0.84 蛋氨酸+胱氨酸（Met+Cys） 0.95 0.81 0.97 0.84 0.82 0.98 0.78 0.85 0.92 异亮氨酸（Ile） 0.94 0.83 0.90 0.88 0.80 0.97 0.84 0.83 1.01 亮氨酸（Leu） 1.02 0.95 1.00 0.96 0.95 0.97 0.98 0.98 1.01 苯丙氨酸+酪氨酸（Phe+Tyr） 1.06 1.01 1.07 1.04 1.28 1.11 1.26 1.02 1.10 赖氨酸（Lys） 1.21 1.70 1.23 1.62 1.61 1.20 1.56 1.67 1.23 2.4 紫外吸收光谱分析
通常蛋白质氨基酸中 R 基侧链含有芳香环的有酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）和苯丙氨酸（Phe），这 3 种芳香族氨基酸。当蛋白质发生变性或展开时，包藏在蛋白质内部的芳香族氨基酸会暴露于表面，当残基侧链基团通过紫外区波段时则会产生特征光谱，依据紫外吸收光谱的变化可反映出这些基团所处的微环境与蛋白质结构[32]。如图1 所示，样品的紫外吸收二阶导光谱在 287 nm、295 nm 附近有两个正吸收峰， 也有两个负吸收峰在284 nm、292 nm 附近。其中 287 nm 处的峰为 Tyr 特征吸收峰[16]，而 295 nm 处的峰为 Trp 特征吸收峰[33]。紫外光谱的二阶导数图谱相较于紫外原始图谱更能反映出对应波长的氨基酸含量。由图1 可知，多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的紫外吸收光谱在波长为 287 nm 附近的峰值由高到低的顺序为：CW>DW>DH>HH>HJ>CH>HW>DJ>CJ。在表2 中 CW 的 Tyr 含量最高其中 HW、DJ、CJ 的 Tyr 含量均明显低于其他样品，CW、DW、DH 的 Tyr 含量则相对较高。这与紫外吸收光谱的分析结果一致。
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2.5 荧光光谱分析
9 种肌原纤维蛋白中含有芳香结构的氨基酸在 280 nm 激发波长下会发射荧光，以此可分析其蛋白质的空间构象。如图2 所示，9 种肌原纤维蛋白的最大吸收波长都在 335 nm 附近。Wu [34]曾表明色氨酸残基是蛋白质所有氨基酸残基中单电子氧化电位最低的氨基酸，色氨酸荧光的最大发射波长（λmax）小于 331 nm，表明大部分色氨酸残基在内部，即处于非极性环境中，反之，Trp 则处于外部极性环境中。因此，9 种肌原纤维蛋白 Trp 所处微环境基本相似，都处于外部极性环境中，说明 9 种肌原纤维蛋白的结构较松散，蛋白内部的 Trp 容易转移到外部极性环境中；虽然 9种肌原纤维蛋白的 λmax 相近，但不同品种及部位肌原纤维蛋白的荧光强度存在差异，是因为不同品种及部位肌原纤维蛋白表面所暴露的 Trp 含量不同，荧光强度越大，其表面暴露的 Trp 含量越多[15]。由表2 可知，多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位的 Trp 含量由高到低的顺序为：DW>HW>DJ>CW>DH>HJ>CJ>HH>CH，其中 DW 的 Trp 含量最高，CH 的 Trp 含量最低，其分析结果与荧光光谱相似。结果表明 DW 的三级结构最不稳定。另外，疏水性色氨酸的含量变化不能代表蛋白质的表面疏水性，蛋白质的表面疏水性是蛋白质表面的所有疏水性基团含量[35]，其中包含色氨酸，因此色氨酸的含量与表面疏水性结果有不同之处也有相似之处。
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图 2 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白荧光光谱Figure 2. Fluorescence spectra of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hotan sheep and Cele Black Sheep2.6 表面疏水性分析
疏水基团的暴露程度是反映蛋白质疏水性的重要因素，也是对蛋白质表面活性进行评估的重要指标。李艳等[36]曾发现非极性氨基酸含量影响蛋白质的表面疏水性 ，当蛋白中非极性氨基酸比例较高时则表现出较高的表面疏水性。由表3 可知，多浪羊、和田羊与策勒黑羊三个部位肉非极性氨基酸比例范围分别为：40.00%~42.17%、40.30%~41.03%、40.21%~41.93%，多浪羊后腿肉的非极性氨基酸比例显著高于和田羊（P<0.05），通过图3，在溴酚蓝与蛋白质表面疏水基团结合量中，发现多浪羊后腿的疏水性也显著高于和田羊（P<0.05）。与其结论相符。此外，同品种不同部位间的结合量也存在差异，策勒黑羊三个部位 BPB 结合量大小依次为：后腿（92.45）>外脊（89.63）>颈肉（74.47），后腿的疏水性显著高于颈肉（P<0.05）。这可能是因为蛋白质分子链伸展引起疏水侧链（芳香族氨基酸及疏水性脂肪族）的暴露程度不同，使肽链螺旋结构发生不同变化引起的[37−38]。
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图 3 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的表面疏水性Figure 3. Surface hydrophobicity of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black sheep2.7 溶解度分析
蛋白质表面极性基团与水分子相互作用后其在水中分散的程度称为蛋白质的溶解性[39]。高溶解性蛋白质通常具有良好的加工特性，其在食品加工中相较于不溶性蛋白的应用价值更广[40]。图4 中，和田羊后腿肌原纤维蛋白的溶解度显著高于多浪羊（P<0.05），许多研究表明，肉的 pH 与其溶解度呈正比，较高 pH 值的肉质的肌原纤维蛋白在水中分散程度越好[41]。是因为，pH 通过改变蛋白质氨基酸侧链电荷分布，从而影响蛋白质分子间的相互作用，该作用与蛋白质的等电点相关。当介质 pH 远离蛋白质的等电点时，该蛋白质带同种电荷，在离子 - 偶极相互作用下带电的蛋白质増强了其与水分子之间的相互作用，因此蛋白的溶解度增加[42]。由表1 中 pH 值，发现和田羊后腿的pH值也显著高于多浪羊（P<0.05），与其研究结论相符。此外，李梁宵[43]在研究核桃蛋白结构时发现，当球蛋白表面含有较多疏水性残基时，蛋白质与水分子之间会产生斥力，进而导致蛋白质发生聚集和沉淀，从而降低蛋白质的溶解度。因此，表面疏水性越大蛋白质的溶解度越小，结合图3 与图4，图3 中和田羊颈肉的肌原纤维蛋白的疏水性显著高于多浪羊（P<0.05），图4 中和田羊颈肉的肌原纤维蛋白的溶解度显著低于多浪羊（P<0.05），结果与溶解度和疏水性呈负相关的结论相符。
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图 4 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的溶解度Figure 4. Solubility of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hotan sheep and Cele Black Sheep2.8 乳化性及乳化稳定性分析
乳化活性（EAI）是指物质在液体介质中能够形成乳液的能力。乳化活性物质通常被称为乳化剂，它们能够降低液体之间的表面张力，从而使两种不相溶的液体（比如水和油）能够均匀地混合在一起形成乳液[44]。由图5 可知，多浪羊后腿肌原纤维蛋白的 EAI 显著高于和田羊与策勒黑羊（P<0.05）。陆健康[45]在对多浪羊肉肌原纤维蛋白乳化性的研究中发现，EAI 随着 pH 的增大而减小。由表1 可知，多浪羊后腿 pH 显著低于和田羊与策勒黑羊（P<0.05），与其研究结论一致。其表明等电点附近蛋白质不带电或带很少电，导致蛋白质的疏水基团暴露在外面，从而增加了蛋白质分子的吸油能力，使其更有利于体系乳化。吴菊清[46]对猪肉肌原纤维蛋白乳化特性研究中发现，当蛋白质溶解能力相近时，肌原纤维蛋白的表面疏水性越高，其乳化能力就越强。对比图3与图4，本实验具有相同的研究结果。
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图 5 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的EAI与ESIFigure 5. EAI and ESI of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hotan sheep and Cele Black Sheep乳化液保持明显稳定状态并且不产生两相分层不稳定现象的特性称为乳化稳定性（ESI）。由图5 可知，多浪羊外脊肌原纤维蛋白ESI显著高于和田羊与策勒黑羊（P<0.05），此外，多浪羊三个部位肌原纤维蛋白的ESI大小依次为：后腿（53.64 %）>外脊（49.46 %）>颈肉（31.28 %），存在显著性差异（P<0.05），和田羊颈肉肌原纤维蛋白的ESI显著高于多浪羊 （P<0.05）。与图5 中乳化活性指数趋势一致。李琳[47]在对驼肉肌原纤维蛋白乳化性的研究中也发现，ESI 与 EAI 具有相同的趋势。这与本研究结果相近。
2.9 巯基含量分析
巯基基团也是与蛋白质功能特性密切相关的官能团之一[48]。总巯基为埋藏在蛋白分子内部与暴露在蛋白分子表面的巯基之和，其中暴露于分子表面的巯基可以通过氧化相邻蛋白质链上的两个半胱氨酸残基形成二硫键，是维持蛋白质三级和四级结构的关键因素[49]。由图6 可知，9个样品 MP 的总巯基含量由高到低的顺序为：DH>DW>HH>CH>CW>DJ>CJ>HW>HJ，其中 DH、DW、HH 的 MP 总巯基含量显著高于其他样品（P<0.05），CH、CW、DJ 的次之。李可[50]曾研究表明，当 MP 总巯基含量较多时，其分子表面的活性巯基也会更多。在图6中，9个样品 MP 的活性巯基含量的顺序依次为：DH>DW>HH>CH>CW>DJ>CJ>HW>HJ，趋势与总巯基含量相同，与李可研究结果相似。蛋白质中的巯基可经过氧化反应转化形成二硫键，在巯基含量多的样品中二硫键含量少，呈现相反的趋势[51]。在图7 中，9 个样品 MP 的二硫键含量大小依次为：DW>DH>CH>HH>CW>CJ>DJ>HW>HJ，实验结果所得趋势与其不符，可能是因为本研究实验材料为新鲜生肉，并未加热及氧化处理，MP 的二硫键含量取决于不同样品间总巯基与活性巯基含量。糟龙[52]曾在对不同品种杏仁蛋白特性研究中，与本研究实验具有相同实验结果。
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图 6 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的巯基含量Figure 6. Mercapto content of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black Sheep![]()
图 7 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的二硫键含量Figure 7. Disulfide bond content of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black sheep2.10 凝胶保水分析
风味颜色质地是影响感官评价的重要因素，凝胶保水性强弱对其具有一定的影响，因此保水性一定程度影响肉的经济价值[53]。由图8 可知，三个部位 MP 的凝胶保水性范围分别为：外脊（59.69~64.02）、颈肉（56.89~58.95）、后腿（61.29~66.63），三个品种羊肉后腿的凝胶保水性显著优于外脊与颈肉（P<0.05），同部位不同品种间的凝胶保水性也均不相同。其中，多浪羊外脊凝胶保水性优于和田羊与策勒黑羊（P<0.05），颈肉的凝胶保水性低于和田羊与策勒黑羊（P<0.05）。Per[54]曾研究表明，肉制品的保水性与肌肉中肌浆与蛋白质的相互作用以及静电排斥效应有重要关系。当肌原纤维蛋白发生氧化时，蛋白凝胶化会被破坏，肌原纤维蛋白的凝胶保水性也会随之下降[55]。此外，氨基酸衍生物的形成也会影响肉制品中水的状态和分布[56]。所以，肌原纤维蛋白氧化程度与氨基酸衍生物的存在可能是 9 个样品的凝胶保水性产生差异的原因。
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图 8 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的凝胶保水性Figure 8. Gel water retention of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black Sheep2.11 凝胶质构特性分析
肉制品凝胶是溶胶中的蛋白质分子在一定条件下互相连接形成空间网状结构，一定程度影响肉制品的外观、质地、保水性、保油性以及出品率等，为肉制品加工过程中重要的加工品质之一[57]。由表6 可知，9 个样品 MP 的凝胶硬度、凝胶弹性、凝胶内聚性、凝胶咀嚼性均存在差异。在凝胶硬度对比中发现，三个品种颈肉 MP 凝胶硬度均高于同品种其他部位（P<0.05），而后腿均为最低，说明后腿的嫩度优于外脊与颈肉。和田羊颈肉 MP 的凝胶弹性显著高于其他样品（P<0.05），说明和田羊颈肉的 MP 之间结合更紧密。在对比同品种不同部位间 MP 的凝胶内聚性中发现，颈肉均高于其他部位，说明在挤压变形过程中其不容易脱离或断裂。此外，还发现外脊 MP 的凝胶内聚性均低于其他部位，说明三个品种羊肉的外脊部位口感优于其他部位。9个 样品 MP 的凝胶咀嚼性大小依次为：DJ>CJ>HJ>HW>HH>CW>CH>DW>DH，咀嚼性越大说明肉质嚼劲与韧性较高，表中 MP 凝胶硬度大小趋势与咀嚼性一致，Mp 凝胶咀嚼性受凝胶硬度影响，呈正相关。由于，多浪羊后腿 MP 具有较好的凝胶硬度、弹性及咀嚼性，且在图7 中，多浪羊后腿 MP 的凝胶保水性也显著优于其他样品（P<0.05），所以多浪羊的后腿肉具有更好的凝胶品质。
表 6 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白凝胶质构比较Table 6. Comparison of gel texture of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black sheep品种 部位 硬度（g） 弹性 内聚性 咀嚼性（g） 多浪羊 外脊 18.62±1.66Ab 0.54±0.13Aa 0.22±0.04Aa 6.23±1.20Ab 颈肉 27.66±2.96Aa 0.61±0.09Aa 0.29±0.01Aa 10.26±1.27Aa 后腿 17.37±3.33Ab 0.40±0.07Aa 0.23±0.05Ba 5.68±1.71Ab 和田羊 外脊 23.92±2.21Aa 0.44±0.12Aa 0.21±0.03Ab 8.43±1.53Aa 颈肉 25.87±1.79Aa 0.64±0.10Aa 0.37±0.07Aa 9.06±1.33Aa 后腿 22.45±2.01Aa 0.51±0.08Aa 0.32±0.03Aa 8.37±1.54Aa 策勒黑羊 外脊 21.67±3.94Aa 0.54±0.06Aa 0.23±0.05Ab 8.01±1.11Aab 颈肉 26.09±4.31Aa 0.60±0.11Aa 0.35±0.07Aa 9.13±0.89Aa 后腿 19.43±5.54Aa 0.47±0.09Aa 0.26±0.03ABab 6.52±1.20Ab 3. 结论
实验研究表明，9 个样品均含有丰富的氨基酸，其中，多浪羊与策勒黑羊颈肉较鲜甜，所测 9个样品均含有丰富的赖氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸，所以三者可作为优质肉类食物。在 9 个样品的蛋白特性检测中发现，多浪羊后腿因其具有较好的 EAI 与 ESI，所以更适宜用于加工乳化型食品，并且三个品种羊的后腿肉均具有较好的凝胶品质。总之，多浪羊、和田羊、策勒黑羊的外脊、颈肉及后腿肉品质均很优异且具有良好的加工品质，可作为羊肉食品加工的主要原料。
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图 2 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白荧光光谱
Figure 2. Fluorescence spectra of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hotan sheep and Cele Black Sheep
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图 3 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的表面疏水性
Figure 3. Surface hydrophobicity of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black sheep
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图 4 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的溶解度
Figure 4. Solubility of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hotan sheep and Cele Black Sheep
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图 5 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的EAI与ESI
Figure 5. EAI and ESI of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hotan sheep and Cele Black Sheep
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图 6 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的巯基含量
Figure 6. Mercapto content of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black Sheep
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图 7 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的二硫键含量
Figure 7. Disulfide bond content of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black sheep
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图 8 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白的凝胶保水性
Figure 8. Gel water retention of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black Sheep
表 2 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位被测肌肉氨基酸含量（%）
Table 2 Muscle amino acid content measured in each part of Duolang Sheep, Hetian Sheep and Cele Black Sheep (%)
氨基酸种类 呈味 多浪羊 和田羊 策勒黑羊 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 苏氨酸（Thr）▲ 甜（+） 0.92±0.03Ab 0.74±0.03Ac 0.99±0.03Aa 0.76±0.03Bb 0.60±0.04Bc 0.87±0.02Ba 0.72±0.05Bb 0.72±0.03Aab 0.81±0.04Ba 缬氨酸（Val）▲ 甜/苦（−） 1.02±0.03Aa 0.69±0.05Ab 1.00±0.02Aa 0.76±0.05Bb 0.66±0.05Ac 0.95±0.05Aa 0.76±0.02Bb 0.75±0.04Ab 0.88±0.02Ba 蛋氨酸（Met）▲ 苦/甜（−） 0.57±0.06Aa 0.37±0.01Bb 0.57±0.08Aa 0.43±0.02Bb 0.37±0.02Bc 0.56±0.04Aa 0.40±0.01Bb 0.43±0.04Ab 0.51±0.02Aa 异亮氨酸（Ile） ▲ 苦（−） 0.92±0.03Aa 0.62±0.04Ab 0.96±0.03Aa 0.70±0.04Bb 0.59±0.03Ab 0.89±0.08Aa 0.70±0.08Bab 0.65±0.03Ab 0.84±0.08Aa 亮氨酸（Leu） ▲ 苦（−） 1.74±0.05Aa 1.24±0.10Ab 1.68±0.08Aa 1.35±0.07Bb 1.23±0.05Ab 1.56±0.08ABa 1.43±0.05Ba 1.33±0.01Ab 1.47±0.06Ba 苯丙氨酸（Phe） ▲ 苦（−） 0.81±0.04Aa 0.57±0.01Cb 0.83±0.05Aa 0.62±0.06Bb 0.73±0.03Aa 0.77±0.01ABa 0.83±0.01Aa 0.63±0.01Bc 0.72±0.03Bb 赖氨酸（Lys） ▲ 甜/苦（−） 1.62±0.05Bb 1.75±0.03Aa 1.63±0.02Ab 1.78±0.02Aa 1.63±0.01Bb 1.52±0.01Bc 1.79±0.04Aa 1.79±0.09Aa 1.41±0.01Cb 色氨酸（Trp） ▲ 苦（−） 0.28±0.04Aa 0.27±0.03Aa 0.27±0.02Aa 0.27±0.04Aa 0.26±0.02Aa 0.25±0.01ABa 0.26±0.03Aa 0.24±0.02Aa 0.23±0.01Ba 天冬氨酸（Asp） 甜/鲜（+） 1.88±0.08Aa 1.43±0.01Ab 1.95±0.10Aa 1.40±0.10Bb 1.24±0.02Bc 1.86±0.01Aa 1.50±0.01Bb 1.50±0.07Ab 1.69±0.01Ba 丝氨酸（Ser） 甜（+） 0.84±0.01Aa 0.81±0.02Aa 0.84±0.05Aa 0.66±0.02Bb 0.68±0.03Bab 0.79±0.10Aa 0.82±0.10Aa 0.84±0.02Aa 0.73±0.03Aa 谷氨酸（Glu） 鲜（+） 3.21±0.04Ab 2.56±0.03Ac 3.35±0.04Aa 2.61±0.07Bb 2.17±0.02Bc 3.04±0.12Ba 2.56±0.07Bb 2.56±0.01Ab 2.79±0.04Ca 甘氨酸（Gly） 甜（+） 0.96±0.04Ab 0.91±0.02Ab 1.11±0.03Aa 0.75±0.02Bb 0.59±0.05Cc 0.86±0.01Ba 0.80±0.02Ba 0.82±0.02Ba 0.82±0.01Ca 丙氨酸（Ala） 甜（+） 1.21±0.02Ab 0.96±0.02Ac 1.26±0.02Aa 0.97±0.08Bb 0.78±0.02Bc 1.13±0.02Ba 0.99±0.04Bab 0.96±0.01Ab 1.03±0.02Ca 胱氨酸（Cys） 甜/苦（+） 0.24±0.03Aa 0.15±0.01Ab 0.25±0.06Aa 0.16±0.02Bb 0.16±0.03Ab 0.23±0.04ABa 0.17±0.03Ba 0.15±0.01Aa 0.16±0.03Ba 酪氨酸（Tyr） 苦（−） 0.74±0.05Aa 0.57±0.04Ab 0.72±0.01Aa 0.63±0.03Ba 0.68±0.09Aa 0.70±0.05Aa 0.75±0.05Aa 0.56±0.07Ab 0.66±0.05Aab 脯氨酸（Pro） 甜/苦（+） 0.85±0.03Ab 0.67±0.01Ac 0.93±0.02Aa 0.58±0.03Bb 0.46±0.05Cc 0.73±0.01Ba 0.60±0.01Bab 0.58±0.05Bb 0.67±0.05Ba 精氨酸（Arg） ▼ 甜/苦（+） 1.43±0.02Ab 1.05±0.04Ac 1.51±0.02Aa 1.07±0.05Bb 0.86±0.02Bc 1.35±0.01Ba 1.06±0.06Bb 1.08±0.01Ab 1.22±0.01Ca 组氨酸（His）▼ 苦（−） 0.68±0.02Aa 0.41±0.01Ac 0.55±0.04Bb 0.35±0.01Bb 0.37±0.06ABb 0.70±0.02Aa 0.36±0.03Bb 0.32±0.03Bb 0.48±0.02Ca 氨基酸总量（TAA） 19.92±0.20Ab 15.76±0.23Ac 20.40±0.18Aa 15.84±0.19Cb 14.02±0.31Bc 18.76±0.15Ba 16.48±0.17Bb 15.90±0.24Ac 17.11±0.16Ca 成人必需氨基酸（AEAA） 7.89±0.15Aa 6.25±0.14ABb 7.92±0.06Aa 6.67±0.05Cb 6.05±0.24Bc 7.37±0.09Ba 6.88±0.04Ba 6.54±0.13Ab 6.86±0.03Ca 婴儿必需氨基酸（BEAA） 9.99±0.17Aa 7.71±0.16Ab 9.99±0.07Aa 8.08±0.08Bb 7.28±0.18Bc 9.42±0.08Ba 8.30±0.06Bb 7.93±0.17Ac 8.56±0.02Ca 非必需氨基酸（NEAA） 9.93±0.09Ab 8.06±0.11Ac 10.41±0.22Aa 7.76±0.13Cb 6.74±0.14Bc 9.34±0.12Ba 8.19±0.11Bb 7.97±0.08Ab 8.55±0.14Ca 鲜味氨基酸（FAA） 5.09±0.04Ab 3.98±0.04Ac 5.30±0.07Aa 4.01±0.11Bb 3.41±0.04Bc 4.90±0.12Ba 4.06±0.06Bb 4.06±0.08Ab 4.47±0.03Ca 甜味氨基酸（SAA） 11.55±0.07Ab 9.53±0.12Ac 12.04±0.35Aa 9.31±0.23Bb 8.01±0.13Bc 10.84±0.20Ba 9.60±0.12Bb 9.61±0.14Ab 9.92±0.08Ca AEAA/TAA 39.59±0.40Ba 39.64±0.51Ca 38.85±0.42Ba 42.12±0.30Aa 43.16±0.72Aa 39.29±0.44Bb 41.72±0.56Aa 41.14±0.27Ba 40.12±0.17Ab BEAA/TAA 50.14±0.47Ba 48.90±0.51Cb 48.97±0.65Bb 51.02±0.31Ab 51.92±0.24Aa 50.22±0.37Ac 50.34±0.16ABa 49.88±0.35Ba 50.04±0.37Aa NEAA/TAA 49.86±0.47Ab 51.10±0.51Aa 51.03±0.65Aa 48.98±0.31Bb 48.08±0.24Cc 49.78±0.37Ba 49.67±0.16ABa 50.12±0.35Ba 49.96±0.37Ba FAA/TAA 25.57±0.41Aa 25.26±0.48Aa 25.98±0.15Aa 25.32±0.73Aab 24.30±0.31Bb 26.14±0.74Aa 24.66±0.59Ab 25.54±0.11Aa 26.12±0.17Aa SAA/TAA 57.97±0.22Ab 60.47±0.17Aa 59.02±1.25Aab 58.80±0.75Aa 57.09±0.34Bb 57.80±0.73Aab 58.26±0.15Ab 60.46±0.16Aa 58.02±0.09Ab AEAA/NEAA 79.42±1.53Ba 77.58±1.75Ca 76.14±1.78Ba 85.98±1.12Ab 89.77±1.71Aa 78.93±1.46ABc 84.01±1.35Aa 82.07±1.08Bab 80.30±0.94Ab BEAA/NEAA 100.58±1.86Bb 104.16±1.39Ca 101.35±0.66Bab 104.16±1.29Ab 108.01±1.05Aa 100.88±1.47Ac 101.35±0.66ABa 99.51±1.37Ba 100.15±1.50Aa 非极性氨基酸比例 42.01±0.50Aa 40.00±0.54Ab 42.17±0.38Aa 40.60±0.94Ba 40.30±0.50Aa 41.03±0.24Ba 41.04±0.32ABb 40.21±0.50Ac 41.93±0.18Aa 注：▲表示必需氨基酸，▼表示半必需氨基酸。 
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表 3 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位氨基酸评分（AAS）对比
Table 3 Comparison of amino acid scores (AAS) in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black Sheep
氨基酸种类 FAO/WHO模式（mg/g蛋白质） 多浪羊 和田羊 策勒黑羊 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 苏氨酸（Thr） 40 125.42 94.97 125.20 97.94 77.12 119.05 94.14 92.78 102.32 缬氨酸（Val） 50 104.88* 72.18* 104.60* 83.19* 67.87* 104.88* 79.50* 83.19* 96.33* 蛋氨酸+胱氨酸（Met+Cys） 35 118.98 79.26 122.54 92.27 77.85 123.54 85.18 90.70 104.78 异亮氨酸（Ile） 40 118.25 81.07 113.80 95.78 75.83 121.79 91.53 88.94 114.95 亮氨酸（Leu） 70 127.80 92.64 125.52 105.56 90.34 121.98 106.85 103.99 114.94 苯丙氨酸+酪氨酸（Phe+Tyr） 60 132.82 99.37 135.11 114.03 120.82 139.25 137.73 108.55 125.89 赖氨酸（Lys） 55 151.44 166.41 155.01 177.14 152.37 151.27 170.22 178.13 140.32 * 表示第一限制性氨基酸，下同。
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表 4 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位氨基酸化学评分（CS）对比表
Table 4 Comparison table of amino acid chemical scores (CS) of different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black sheep
氨基酸种类 卵清蛋白 多浪羊 和田羊 策勒黑羊 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 苏氨酸（Thr） 47 106.74 80.83 106.55 83.35 65.63 101.32 80.12 78.96 87.08 缬氨酸（Val） 66 79.46 54.68 79.24 63.03 51.41 79.45 60.23 63.03 72.98 蛋氨酸+胱氨酸（Met+Cys） 57 73.06* 48.67* 75.24* 56.66* 47.80* 75.86* 52.30* 55.70* 64.34* 异亮氨酸（Ile） 54 87.59 60.05 84.30 70.95 56.17 90.21 67.80 65.88 85.15 亮氨酸（Leu） 86 104.03 75.41 102.17 85.92 73.53 99.29 86.97 84.65 93.56 苯丙氨酸+酪氨酸（Phe+Tyr） 93 85.69 64.11 87.17 73.56 77.95 89.84 88.86 70.03 81.22 赖氨酸（Lys） 70 118.99 130.75 121.79 139.18 119.72 118.85 133.74 139.96 110.25
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表 5 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位氨基酸比值系数（RC）对比
Table 5 Comparison of amino acid ratio coefficients (RC) of different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black sheep
氨基酸种类 多浪羊 和田羊 策勒黑羊 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 外脊 颈肉 后腿 苏氨酸（Thr） 1.00 0.97 0.99 0.90 0.82 0.95 0.86 0.87 0.90 缬氨酸（Val） 0.83 0.74 0.83 0.76 0.72 0.83 0.73 0.78 0.84 蛋氨酸+胱氨酸（Met+Cys） 0.95 0.81 0.97 0.84 0.82 0.98 0.78 0.85 0.92 异亮氨酸（Ile） 0.94 0.83 0.90 0.88 0.80 0.97 0.84 0.83 1.01 亮氨酸（Leu） 1.02 0.95 1.00 0.96 0.95 0.97 0.98 0.98 1.01 苯丙氨酸+酪氨酸（Phe+Tyr） 1.06 1.01 1.07 1.04 1.28 1.11 1.26 1.02 1.10 赖氨酸（Lys） 1.21 1.70 1.23 1.62 1.61 1.20 1.56 1.67 1.23
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表 6 多浪羊、和田羊、策勒黑羊各部位肌原纤维蛋白凝胶质构比较
Table 6 Comparison of gel texture of myofibrillar protein in different parts of Duolang sheep, Hetian sheep and Cele Black sheep
品种 部位 硬度（g） 弹性 内聚性 咀嚼性（g） 多浪羊 外脊 18.62±1.66Ab 0.54±0.13Aa 0.22±0.04Aa 6.23±1.20Ab 颈肉 27.66±2.96Aa 0.61±0.09Aa 0.29±0.01Aa 10.26±1.27Aa 后腿 17.37±3.33Ab 0.40±0.07Aa 0.23±0.05Ba 5.68±1.71Ab 和田羊 外脊 23.92±2.21Aa 0.44±0.12Aa 0.21±0.03Ab 8.43±1.53Aa 颈肉 25.87±1.79Aa 0.64±0.10Aa 0.37±0.07Aa 9.06±1.33Aa 后腿 22.45±2.01Aa 0.51±0.08Aa 0.32±0.03Aa 8.37±1.54Aa 策勒黑羊 外脊 21.67±3.94Aa 0.54±0.06Aa 0.23±0.05Ab 8.01±1.11Aab 颈肉 26.09±4.31Aa 0.60±0.11Aa 0.35±0.07Aa 9.13±0.89Aa 后腿 19.43±5.54Aa 0.47±0.09Aa 0.26±0.03ABab 6.52±1.20Ab
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