Advances in Structural Characterization and Functional Properties of Animal-Plant Mixed Proteins
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摘要: 近年来，以动植物蛋白组成的混合蛋白体系逐渐受到研究人员的关注。目前，已有众多研究表明动植物蛋白在特定条件下可以改善蛋白质的加工功能特性，如凝胶性、乳化性、起泡性和成膜性。在营养功能特性研究方面，动植物蛋白也表现出相较于单一蛋白更好的消化吸收和氨基酸营养模式，其中以牛奶蛋白和大豆蛋白等优质动植物蛋白按照营养量效关系和精准互作获得的“双蛋白”展现出了显著的改善机体营养作用，如促进机体造血重建、提高免疫功能、增强肌肉水平、改善脂质代谢和预防骨质疏松等营养干预效果。本文对当前动植物蛋白的相互作用、结构表征与加工及营养功能特性进行了综述，并对未来动植物蛋白在食品加工领域中的研究趋势作出展望。Abstract: In recent years, mixed protein systems composed of animal and plant proteins have gradually attracted the attention of researchers. Numerous studies have shown that mixing animal and plant proteins can improve the processing functional properties of proteins under specific conditions, such as gelling, emulsifying, foaming and film-forming properties. In terms of nutritional functional properties, mixing animal and plant proteins can also achieve better performance on digestion, absorption and amino acid scoring patterns for the nutritional quality assessment compared with single proteins, of which whey-soy ‘dual-protein’, discovered by studying the dose-effect and mechanisms of synergism and interactions of different animal-plant mixed proteins, have been demonstrated significant nutrition quality improvement on hematopoietic reconstruction, immune function, muscle level, lipid metabolism and osteoporosis. The paper reviews the interaction, structural characterization, processing and nutritional properties of animal-plant mixed proteins, and provides an outlook on the future research trend of animal-plant mixed proteins in the food processing field.
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蛋白质不仅是食品中的主要组成成分，也是人体不可或缺的重要营养物质。按照来源分类蛋白质主要可以分为动物蛋白和植物蛋白两大类，其中动物蛋白主要来源于乳、肉、蛋和海产品等；植物蛋白则主要来源于豆类及其他作物等[1]。动物蛋白作为食品加工中最重要的蛋白质来源，在其生产过程中往往会造成大量温室气体的排放。为解决全世界人口持续增长导致的蛋白质资源短缺问题，同时满足环境可持续发展的要求，以植物蛋白部分替代动物蛋白渐渐成为了食品加工中的研究热点和新的发展趋势[2−3]。
动植物蛋白体系中，动物蛋白以乳类蛋白研究最多，包括乳清蛋白和酪蛋白等，其次蛋和肉类来源蛋白也是研究较多的动物蛋白；植物蛋白则以豆类蛋白为主，典型的有大豆蛋白和豌豆蛋白，也包括其他植物蛋白，如谷物蛋白和坚果蛋白等[4]。当前对于动植物蛋白的研究多集中于体系的相互作用、结构表征、加工功能特性和营养功能特性等方面，其中加工功能特性主要包括凝胶性、乳化性、起泡性和成膜性等[5−6]，在食品加工中对食品的质地、形态和风味可发挥重要作用；营养功能特性则主要体现在消化吸收特性、氨基酸营养模式以及营养干预效果等研究[7−9]，对改善食品营养成分，提高机体健康水平有着不可或缺的作用。
研究动植物蛋白相互作用带来的结构和功能性质的改变，对促进植物蛋白资源的开发与利用，以及改善机体营养健康等具有重要意义。本文综述了动植物蛋白最新的研究进展，包括相互作用方式及影响因素、结构表征、加工及营养功能特性等，以期为未来动植物蛋白的研究提供参考。
1. 动植物蛋白的相互作用
动植物蛋白在复合形成过程中存在着相互作用，使原始蛋白结构发生变化，形成蛋白复合物。研究表明，动植物蛋白主要通过氢键、离子键、二硫键、范德华力、疏水和静电作用等不同的分子间作用力发生相互作用，形成复杂的分子结构，其作用方式和程度取决于环境温度、pH、离子强度和系统中蛋白质种类及理化性质等重要影响因素[5]。通常反应温度的升高会导致蛋白质变性，蛋白质的原始结构发生改变，一定程度上影响着动植物蛋白间的相互作用[10]；反应环境的pH和离子强度主要影响动植物蛋白的静电相互作用，通过改变蛋白质分子的电荷数量和分布影响动植物蛋白的聚集速率[11]；此外，动植物蛋白的比例和浓度等因素也直接影响着其相互作用。
针对以上不同的影响因素，近年来学者们也开展了大量研究并取得了一定的成果。Roesch等[12]研究了90 ℃热处理过程中不同比例的乳清蛋白-大豆蛋白混合体系的热聚集行为，经凝胶电泳测定证实两种蛋白质发生了相互作用，当乳清蛋白比例低于70%时主要形成以二硫键桥接的ɑ-乳白蛋白-大豆11S蛋白的可溶性聚集体；而当乳清蛋白比例提高到70%以上时，则产生了主要由β-乳球蛋白、大豆7S蛋白和大豆11S蛋白碱性亚基组成的不溶性聚集体沉淀。Anuradha等[13]则发现β-乳球蛋白可以在60~90±5 ℃下与大豆11S蛋白结合形成可溶性配合物，却不能与芝麻11S蛋白形成可溶性配合物，可能是因为芝麻11S蛋白缓冲液中盐浓度过大影响了蛋白质间的疏水相互作用，从而导致产生了不溶性沉淀。Ben-Harb等[14]对比了2%葡糖酸内酯（glucono delta-lactone，GDL）酸化处理后的牛奶蛋白-豌豆蛋白混合凝胶（1:1）和相同条件下的单一蛋白凝胶强度，发现酸化后豌豆蛋白凝胶的弹性储能模量（G’）远高于牛奶蛋白凝胶和混合蛋白凝胶，经测定发现豌豆蛋白凝胶的pH下降幅度最大，因此推测凝胶强度可能与酸化过程中的pH变化密切相关。反应条件中影响因素的变化会使动植物蛋白间产生不同的相互作用，进而促成体系展现出不同的结构形态和功能特性，因此开展对特定影响因素的针对性研究，对未来动植物蛋白应用于食品系统并改善其原本的结构与功能特性具有重要的意义。
2. 动植物蛋白结构表征
蛋白质的功能特性与其结构特征密切相关。蛋白质具有复杂的空间结构，当动植物蛋白相互作用，空间结构更加复杂多变，如果要对其结构进行研究，往往需要借助先进的测量手段。当前对动植物蛋白结构研究方法多以仪器分析为主，从表观和内部大致可以分为显微镜法、光学分析法以及其他方法。
2.1 显微镜法
显微镜法是表征动植物蛋白微观结构最直观的方法，主要的检测方法包括扫描电子显微镜法（scanning electron microscope，SEM）、激光共聚焦扫描显微镜法（confocal laser scanning microscope，CLSM）、原子力显微镜法（atomic force microscope，AFM）、透射电子显微镜法（transmission eleceron microscope，TEM）等。表1中列举了部分常用于观察动植物蛋白微观结构的显微镜方法的测定原理、表征对象以及优缺点。
表 1 常用于动植物蛋白微观结构观察的不同显微镜法测定原理、表征对象和优缺点Table 1. Different principles, objects and advantages/disadvantages of microscopic methods used to observe microstructure of animal-plant mixed proteins名称 测定原理 表征对象 优缺点 参考文献 扫描电子显微镜法（SEM） 高能电子束聚焦到样品
上产生信号成像蛋白质的表观形貌 样品制备简单，仪器分辨率高，但不能观察到物质的原子级成像 [9,15−18] 激光共聚焦扫描显微镜法（CLSM） 在荧光成像的基础上加设激光作为光源并使用可见光激发荧光探针，结合计算机进行图像处理 蛋白质微球结构 仪器操作方便且成像清晰，可以进行荧光定量测定，但荧光染料可能会对样品造成影响 [9,19−20] 原子力显微镜法（AFM） 通过测定原子间作用力得到
样品的表面形貌信息蛋白质原子级三维立体结构及尺寸大小 可以提供样品原子级的三维立体成像，但成像范围小，受探头影响大 [17−18] 透射电子显微镜法（TEM） 电子束聚焦后的光斑透过样品后
放大形成电子影像蛋白质纳米级超微结构 散射能力强，分辨率高，但电子束轰击可能会使样品发生变化 [9,22−23] 目前已有众多的显微镜法对不同种类的动植物蛋白进行结构表征。李良等[15]采用SEM观察乳清蛋白-大豆蛋白乳液的微观结构，发现与单一大豆蛋白乳液相比，复合蛋白乳液液滴尺寸更小，呈现出光滑的球状结构和良好的分散状态。赵娇[4]通过CLSM也观察到了豌豆蛋白的加入使得乳清蛋白乳液液滴表面覆盖的蛋白更加清晰，表明以豌豆蛋白部分替代乳清蛋白可以改善乳液的蛋白吸附水平。Adal等[21]使用AFM分别观察了pH5.4和7.0下的乳铁蛋白-豌豆蛋白复合物的微观结构，发现pH5.4时复合蛋白形成了致密的空间填充性聚集体结构，而pH7.0时的聚集体较少，图像拟合后初步推测聚集体的结构为乳铁蛋白分子桥接豌豆蛋白分子的结构单元。显微镜法虽然能够直观地了解动植物蛋白的结构变化，但缺乏对其体系内部的相互作用及引起的二、三、四级结构变化进行定性和定量的测定，因此需要借助其他先进的检测手段进一步对动植物蛋白内部微结构展开深入研究。
2.2 光学分析法
光学分析法是进行动植物蛋白内部结构表征最重要的手段之一，根据物质与辐射能作用的性质不同大致可以分为光谱法和非光谱法两大类。当前常用于动植物蛋白结构分析测定的光谱法有紫外吸收光谱法（ultraviolet absorption spectrum）、荧光光谱法（fluorescence spectrum）、圆二色光谱法（circular dichroism，CD）和傅里叶变换红外光谱法（fourier transform infrared spectroscopy，FTIR）等，非光谱法则包括动态光散射法（dynamic light scattering，DLS）和小角X射线散射法（small angle X-ray scattering，SAXS）等。针对动植物蛋白结构表征的常用光学分析方法以及测定原理、表征对象和优缺点见表2。
表 2 常用于动植物蛋白结构表征的不同光学分析法原理、表征对象及优缺点Table 2. Different principles, objects and advantages/disadvantages of the optical analysis methods used to characterize the structure of animal-plant mixed proteins名称 测定原理 表征对象 优缺点 参考文献 紫外吸收光谱法 蛋白质中的小基团可以对紫外光进行
吸收，以此从基态跃迁到激发态
所展示的光谱表征蛋白质构象和相互
作用的变化规律操作简单，灵敏度高，对样品破坏性小，但仅适用于微量分析且易受光源和噪声等影响 [24−18] 荧光光谱法 蛋白质中的某些基团具有荧光特性，可以吸收光波后去激发释放能量产生荧光，不仅可以测定蛋白质分子自身发出的内源荧光强度，也可以通过非共价吸附等作用与荧光探针结合测定其
外源荧光强度表征蛋白质三级结构以及
内部发色基团微环境变化等灵敏度高，选择性好，信息量丰富，但易造成荧光淬灭 [9,17−19,22] 圆二色光谱法（CD） 手性物质交替通过圆偏振光时在检测器上产生不同交流信号，从而推断非对称分子构象，通常可分为远紫外圆二色光谱和近紫外圆二色光谱 对蛋白质的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构进行定性定量测定 选择性好，干扰性少，能检测到物质的微小变化，但光谱中的左旋和右旋偏振光可能会存在差异 [9,17−19,24,20] 傅里叶变换红外光谱法（FTIR） 蛋白质分子吸收红外光引起内部基团振动产生谱图，通过观察主要特征吸收带的信号变化反映其变化趋势 通过分析红外光谱的酰胺I、II、III带的特征峰强度和波长变化探究蛋白质的构象，也可以对二级结构进行定量测定 操作简单，分析速度快，重现性
好，但灵敏度较低且成本较高[16,21−23] 动态光散射法（DLS） 测定蛋白质粒子的布朗运动导致的散射光强度随时间的变化 表征蛋白质分子的粒径
尺寸大小分布操作简单，重现性好，可测定
1 nm以下的尺寸，但易受灰尘
及杂质的影响[9,15,17−21,18−20] 小角X射线散射法（SAXS） 通过记录X光线照射在蛋白质分子上的散射角度可以分析蛋白质分子的
颗粒大小和形状可以直观地表征蛋白质
晶体结构适用范围广，可研究结构变化的动态过程，但数据校正较为困难 [21] 在研究中通常采取多种光学分析法联用的方式，从不同方面系统性地对动植物蛋白进行结构表征。延新宇[17]通过外源荧光光谱法测定鳕鱼蛋白-大豆蛋白热聚集体时发现增加鳕鱼蛋白的比例可以显著提高混合蛋白热聚集体表面疏水基团数量，促进形成更稳定的凝胶结构。然而内源荧光光谱和CD光谱反映出加热过程中聚集体的二、三级结构几乎没有发生变化，表明两种蛋白之间并没有发生相互作用。在进一步探究大豆7S和11S蛋白的比例对混合蛋白热聚集体性质的影响时，DLS结果显示热聚集体粒径随11S比例的提高而增大，可能是因为11S热聚集程度较大导致其粒度增大。Adal等[21]采用SAXS技术，初步通过FTIR拟合数据生成距离分布函数表征出不同pH下的乳铁蛋白-豌豆蛋白复合物的半径，当pH为5.4时复合蛋白分子的半径达到最大，与AFM观察到的该pH下聚集体程度最高的结果一致。Tan等[24]在测定罗非鱼-大豆共沉淀蛋白的紫外吸收光谱时则发现共沉淀蛋白的紫外吸收峰比单一罗非鱼蛋白移向了较短的波长，分子结构发生改变；近紫外CD光谱和FTIR结果也进一步证明共沉淀蛋白的二级结构发生了变化，呈现出比单一蛋白更高的β-转角和更低的无规则卷曲含量。Zheng等[18]研究了不同pH下乳铁蛋白-大豆蛋白复凝聚体的结构，紫外吸收光谱结果显示当pH为5.75~6.75时复凝聚体的聚集程度最显著；FTIR结果则表明复凝聚体与单一蛋白相比在酰胺I、II、III带的吸收峰发生了轻微的红移现象，可能是因为氢键参与了复凝聚体的形成。光学分析法较好地避免了显微镜法中样品的预处理可能对动植物蛋白体系造成的影响，从纳米尺度上对动植物蛋白的结构进行更精确的表征。
2.3 其他方法
动植物蛋白作为复杂的混合蛋白体系，已经有越来越多先进的多尺度检测技术对其结构进行深入研究[25]。Zheng等[18]分别采用等温滴定量热法（isothermal titration calorimetry，ITC）和差示扫描量热法（differential scanning calorimetry，DSC）对乳铁蛋白-大豆蛋白复凝聚体的热力学性质进行表征，ITC结果显示复凝聚体在形成过程中出现了负的焓变值（ΔH），说明乳清蛋白和大豆蛋白之间可能发生了静电或氢键相互作用；DSC结果则反映了大豆蛋白的加入显著提高了乳铁蛋白的热变性温度，表明蛋白质相互作用后改善了乳铁蛋白的热稳定性。Ainis等[26]通过流变仪法则发现95 ℃处理后的乳清蛋白-油菜籽蛋白混合凝胶强度优于80 ℃处理后的流变性能，可能是因为该温度下单一蛋白凝胶的模量差异最小，使所形成的混合蛋白凝胶具有最好的协同增强作用，展现出更高的G’值和抗断裂应力。Liu等[27]通过分子动力学模拟（Molecular Dynamics，MD）对β-乳球蛋白-玉米醇溶蛋白复合纳米颗粒的结构进行了研究，与单一玉米醇溶蛋白相比，复合蛋白具有更加稳定的结构；对结合过程中的关键残基进一步分析可知，玉米醇溶蛋白中的V64、P65、P68、I69、G74、G75、G77、G88残基与β-乳球蛋白中的P54、L103、A104残基都对复合蛋白的形成起到了关键作用。这些新型的表征手段可以从不同角度对动植物蛋白体系的形成条件、分子相互作用及相行为变化等进行全面的分析，有助于进一步了解动植物蛋白的结构和性质。
3. 动植物蛋白的加工功能特性
当前对动植物蛋白的加工功能特性研究以凝胶性、乳化性、起泡性和成膜性为主，这些性质在食品加工中对食品的质地、形态和风味的改善或提高具有重要的作用。
3.1 凝胶性
蛋白质通常具有凝胶性，在一定的反应条件下能够通过蛋白质间共价或非共价相互作用导致结构发生改变，从而交联形成三维网络凝胶结构。目前热处理是制备混合蛋白凝胶最多的方法[5]。MCCANN等[28]研究了95 ℃热处理不同比例乳清蛋白-大豆蛋白凝胶的结构特征，发现大豆蛋白在热处理过程中某些亚基与乳清蛋白发生了相互作用，形成了大豆蛋白以聚集体形式嵌入乳清蛋白凝胶网络的微观结构；此外乳清蛋白比例的提高有利于混合蛋白凝胶形成比单一大豆蛋白凝胶更均匀的网络结构，且G’值显著提高，凝胶强度增强。Chihi等[29]对比了85 ℃热处理不同比例的β-乳球蛋白-豌豆蛋白混合凝胶与相同条件下单一蛋白分别热处理后的凝胶混合物的性能差异，发现两种凝胶的硬度都随着β-乳球蛋白比例的增加而增大，且混合蛋白凝胶具有更好的弹性和持水性，获得了相较于蛋白凝胶混合物更加致密的网络结构。
非热处理下的动植物蛋白热诱导凝胶也逐渐被研究。Cui等[30]研究了超声结合转谷氨酰胺酶（Transglutaminase，TG）处理后的乳清蛋白-大豆蛋白热诱导凝胶性能的变化，经超声处理后的凝胶硬度和保水性能达到最大值，这是因为超声处理使蛋白分子内部展开，在TG酶的诱导下促进了混合蛋白间的二硫键相互作用，形成比单一蛋白凝胶强度更高的网络结构。王喜波等[31]也取得了相似的研究结果，同时指出当乳清蛋白与大豆蛋白比例为5:5时，超声后的热诱导凝胶持水性最好且远高于单一蛋白凝胶，凝胶结构更加致密坚固。鲁飞[32]对高压均质处理后的大豆11S蛋白与猪肉肌原纤维蛋白组成的热诱导凝胶进行了研究，高压均质处理显著提高了混合蛋白凝胶的弹性、硬度和持水性，SEM结果也进一步表明，均质处理后的混合蛋白凝胶结构更趋向于致密光滑，表明改性后的大豆11S蛋白与肌原纤维蛋白间发生了更好的交联作用，改善了单一肌原纤维蛋白凝胶的质构特性。以上研究证明了非热处理在提高动植物蛋白凝胶加工性能中具有可期待的应用潜力。
3.2 乳化性
蛋白质分子同时具有亲水和疏水基团，能够同时与极性和非极性溶剂结合，因此是一种优良的天然乳化剂[33]。蛋白质常用于稳定水包油乳液，在油-水界面快速吸附，分子构象发生变化，疏水和亲水基团分别与油滴和水分子结合，降低液滴表面张力，形成牢固的粘弹性界面膜[34]。近年来的很多研究表明，采用混合蛋白可改善部分乳化性差的单一蛋白，以改性动植物蛋白来稳定水包油乳液可以提高其稳定性。Feng等[35]采用超声制备玉米醇溶蛋白-酪蛋白酸钠纳米颗粒并评估其对Pickering乳液的稳定性，发现酪蛋白酸钠能够附着在玉米醇溶蛋白界面上，改善其界面覆盖性，当玉米醇溶蛋白与酪蛋白酸钠比例在10:1~10:3时形成了以混合蛋白纳米配合物为主的乳液界面，且在大多数pH和离子强度条件下都表现出优于单一玉米醇溶蛋白乳液的离心稳定性。刘鹏等[36]研究了高压均质处理对乳清蛋白-大豆蛋白混合体系的影响，结果显示高压均质处理显著提高了混合蛋白乳化活性和乳化稳定性，呈现出比单一蛋白乳液更均一稳定的乳液结构，表明高压均质有利于混合蛋白相互作用形成更易于吸附在乳液界面的分子结构，进而形成牢固的乳液界面膜，抑制了乳液液滴絮凝，提高了乳液稳定性。
一些具有良好生物活性的功能因子，如姜黄素、花青素、生育酚等，理化性质不稳定，受热易分解和氧化，因此在食品加工中会被大量损失，生物利用率不高[37]。蛋白质具有良好的生物相容性，被公认为是运送活性物质的天然纳米材料[38]。随着植物蛋白开发研究的兴起，以动植物蛋白乳液包埋活性物质运载系统渐渐成为热门的研究方向。Ho等[39]研究了乳清蛋白-豌豆蛋白和乳清蛋白-大豆蛋白混合乳液对包埋负载番茄红素性能的影响，发现混合蛋白乳液的番茄红素负载率明显高于单一乳清蛋白乳液，其中乳清蛋白-大豆蛋白（1:1）乳液在贮藏14 d后对番茄红素的保留率仍达到80%以上，提出了动植物蛋白乳液界面协同效应假设：即乳清蛋白优先吸附在乳液界面后与周围共同吸附的大豆蛋白相互作用，形成更牢固的粘性膜，使得乳液表现出更佳的包埋负载效果。以上研究均表明动植物蛋白在油水界面上具有一定的协同吸附作用，展现出相较于单一蛋白乳液更好的乳化性及对活性物质的包埋负载效果。
3.3 起泡性
起泡性是蛋白质常见的功能特性之一。由于蛋白质具有两亲性，其疏水基团附着在气-液界面上，降低了表面张力形成粘弹性薄膜，促进发泡，对食品的感官品质起着重要的作用[40]。动植物蛋白的起泡性与乳化性能相似，即发泡作用很大程度取决于混合蛋白在气-水界面的吸附行为。Wouters等[41]研究了蛋清蛋白-水解谷蛋白混合物的起泡性，结果显示混合蛋白的发泡能力优于单一蛋白，且当水解谷蛋白取代1/6的蛋清蛋白时发泡性能最好；界面流变学测定结果则表明蛋清蛋白可以迅速吸附在气-水界面形成界面膜，同时水解谷蛋白能够迅速在蛋清蛋白界面扩散，二者相互作用增强了泡沫抗性，从而提高了起泡性能。Alves等[42]却得出了不同的结论，即热处理后的乳清-大豆混合蛋白的起泡性虽有所改善，但远低于单一乳清蛋白，可能是因为大豆蛋白热聚集体干扰了乳清蛋白在界面上的吸附，降低了发泡稳定性。
3.4 成膜性
薄膜是一种聚合性材料，开发可食用薄膜，可以在一定程度上对食品起到保鲜的作用，防止微生物污染，同时延缓食品成分氧化变质，延长食品保藏期[43]。在生物材料薄膜的研究中，蛋白质基薄膜被证明具有良好的机械性能和抗氧化性能，也能减少食品中水分的流失。蛋白质-多糖复合体系是目前制备可食用薄膜研究较多的领域[44]，近年来以动植物蛋白制备可食用薄膜也逐渐被研究，并展现出较单一蛋白薄膜更好的薄膜强度和密封效果。Denavi等[45]研究了鳕鱼明胶-大豆蛋白复合薄膜，与纯鳕鱼明胶薄膜相比，复合蛋白薄膜的厚度和水蒸气渗透速度显著降低，且当鳕鱼明胶与大豆蛋白比例为3:1时薄膜的断点力最大，分别是单一大豆蛋白膜和鳕鱼明胶膜的1.8和2.8倍，薄膜的外观随着大豆蛋白比例的提高呈现出更深的黄色。Tsai等[46]用去离子水和乙醇分别制备乳清蛋白-玉米醇溶蛋白可食用薄膜，当乙醇浓度为25%和75%时薄膜具有较低的水蒸气渗透性；薄膜外观上，去离子水制备的薄膜具有较好的透明度，薄膜颜色随乙醇浓度的增加而加深；与单一蛋白薄膜相比，复合蛋白薄膜表现出更好的水溶性和热密封性，玉米醇溶蛋白溶解性的提高增强了薄膜强度，乳清蛋白比例的增加则提高了薄膜的可拉伸度。
4. 动植物蛋白的营养功能特性
4.1 动植物蛋白的消化吸收特性与氨基酸营养模式
动物蛋白中的乳蛋白和植物蛋白中的大豆蛋白等，必需氨基酸种类齐全且比例适当，贴近人体蛋白质氨基酸营养模式，属于优质的动植物蛋白源。近年来已有研究表明，以植物蛋白替代部分动物蛋白的动植物蛋白不仅改善了单一植物蛋白的胃肠道消化吸收性，也获得了相较于单一蛋白更好的氨基酸评分和营养模式。陈艾霖等[7]测定了不同pH下热诱导罗非鱼蛋白-大豆蛋白混合凝胶的体外消化率，发现当pH为6.5时混合蛋白凝胶达到了与单一罗非鱼蛋白相近的体外消化率（91.57%），可能是因为在该pH下混合蛋白分子中非共价作用最强，同时热处理也提高了二级结构中的无规则卷曲含量，混合蛋白更容易被消化吸收。曹歌[8]对乳清蛋白-杏仁蛋白混合体系的营养特性进行了分析，经氨基酸测定后发现混合蛋白的必需氨基酸含量与单一蛋白相比具有显著提升，比WHO/FAO的标准模式高出29.34%，氨基酸评分获得了最高的129.35分，证明了混合蛋白体系的氨基酸营养价值优于单一蛋白。
4.2 双蛋白的营养功能特性
研究表明，以大豆蛋白等植物蛋白和以牛奶蛋白等动物蛋白为代表的天然优质蛋白按照量效关系和精准互作获得的食用蛋白源-“双蛋白”，能够弥补摄入单一蛋白造成的营养缺失，通过协同互补，更加全面地改善人体营养健康水平[47−49]。对于双蛋白在营养干预效果方面的研究近年来取得了良好的进展。武小亮等[50]将乳清-大豆双蛋白复合营养粉作用于干细胞移植小鼠中，研究结果显示双蛋白干预组小鼠外周血细胞数量恢复显著加快，免疫球蛋白含量显著提高，表明双蛋白具有能够促进干细胞造血重建和免疫功能恢复的功效；Ren等[51]将双蛋白作用于白血病患者的临床营养干预研究也得到了相似结果，同时还发现经双蛋白营养干预后患者手臂肌肉的面积显著提高，握力值明显高于未干预对照组，在侯清华[52]对肌少症小鼠的双蛋白营养干预研究中也发现了相似结论，反映双蛋白在促进造血功能重建，提高机体免疫和肌肉水平等方面具有重要作用。Zhang等[53]将双蛋白应用于骨质疏松症小鼠的营养干预研究，结果表明双蛋白可以通过增加成骨细胞和减少骨髓脂肪细胞数量显著改善骨微结构和骨密度。Huang等[54]在研究双蛋白与动脉粥样硬化疾病的关系时也发现双蛋白可以显著改善血液中的总甘油三酯水平。这些研究结果表明双蛋白在缓解骨质疏松症，改善机体脂质代谢和预防心血管疾病等方面也具有潜在的重要价值。
基于双蛋白良好的功能特性，当前已成功研制出了双蛋白益生菌酸奶、双蛋白冰淇淋、双蛋白营养蛋糕、双蛋白代餐粉和双蛋白发酵香肠等新型双蛋白营养健康食品[55−59]，研究发现双蛋白的加入可有效改善食品感官品质，优化食品的必需氨基酸组成及含量，从而提高食品的营养功能特性。
5. 总结与展望
动植物蛋白相结合，对优化我国国民膳食结构，提高居民营养健康水平，同时对环境的可持续发展等都具有积极的推进作用。本文围绕动植物蛋白结构和功能性质的研究，对动植物蛋白的相互作用、加工与营养等功能特性进行了阐述，从文献分析及当前研究进展可见动植物蛋白具有较好的协同效应和功能特性，且通过调整不同的参数，如蛋白浓度、不同蛋白的比例和加工条件等对动植物蛋白进行改性，也可以增强其体系的功能性质，为未来动植物蛋白食品的开发提供理论依据。动植物蛋白的发展具有广阔的前景和市场需求，但是目前研究仍处于初级阶段，需要大量的研究进行补充和完善，包括对不同来源的动植物蛋白，食品加工技术手段，尤其是一些新兴技术的应用，如非热加工技术中的超声、（超）高压、微波和脉冲电场等的应用以提高动植物蛋白的加工功能特性，以及人体摄入动植物蛋白后的营养功效评价等仍有待深入研究，为未来动植物蛋白营养功能的进一步提高，以及在实际生产中的应用提供更充分的理论基础和技术支撑。
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表 1 常用于动植物蛋白微观结构观察的不同显微镜法测定原理、表征对象和优缺点
Table 1 Different principles, objects and advantages/disadvantages of microscopic methods used to observe microstructure of animal-plant mixed proteins
名称 测定原理 表征对象 优缺点 参考文献 扫描电子显微镜法（SEM） 高能电子束聚焦到样品
上产生信号成像蛋白质的表观形貌 样品制备简单，仪器分辨率高，但不能观察到物质的原子级成像 [9,15−18] 激光共聚焦扫描显微镜法（CLSM） 在荧光成像的基础上加设激光作为光源并使用可见光激发荧光探针，结合计算机进行图像处理 蛋白质微球结构 仪器操作方便且成像清晰，可以进行荧光定量测定，但荧光染料可能会对样品造成影响 [9,19−20] 原子力显微镜法（AFM） 通过测定原子间作用力得到
样品的表面形貌信息蛋白质原子级三维立体结构及尺寸大小 可以提供样品原子级的三维立体成像，但成像范围小，受探头影响大 [17−18] 透射电子显微镜法（TEM） 电子束聚焦后的光斑透过样品后
放大形成电子影像蛋白质纳米级超微结构 散射能力强，分辨率高，但电子束轰击可能会使样品发生变化 [9,22−23] 
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表 2 常用于动植物蛋白结构表征的不同光学分析法原理、表征对象及优缺点
Table 2 Different principles, objects and advantages/disadvantages of the optical analysis methods used to characterize the structure of animal-plant mixed proteins
名称 测定原理 表征对象 优缺点 参考文献 紫外吸收光谱法 蛋白质中的小基团可以对紫外光进行
吸收，以此从基态跃迁到激发态
所展示的光谱表征蛋白质构象和相互
作用的变化规律操作简单，灵敏度高，对样品破坏性小，但仅适用于微量分析且易受光源和噪声等影响 [24−18] 荧光光谱法 蛋白质中的某些基团具有荧光特性，可以吸收光波后去激发释放能量产生荧光，不仅可以测定蛋白质分子自身发出的内源荧光强度，也可以通过非共价吸附等作用与荧光探针结合测定其
外源荧光强度表征蛋白质三级结构以及
内部发色基团微环境变化等灵敏度高，选择性好，信息量丰富，但易造成荧光淬灭 [9,17−19,22] 圆二色光谱法（CD） 手性物质交替通过圆偏振光时在检测器上产生不同交流信号，从而推断非对称分子构象，通常可分为远紫外圆二色光谱和近紫外圆二色光谱 对蛋白质的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构进行定性定量测定 选择性好，干扰性少，能检测到物质的微小变化，但光谱中的左旋和右旋偏振光可能会存在差异 [9,17−19,24,20] 傅里叶变换红外光谱法（FTIR） 蛋白质分子吸收红外光引起内部基团振动产生谱图，通过观察主要特征吸收带的信号变化反映其变化趋势 通过分析红外光谱的酰胺I、II、III带的特征峰强度和波长变化探究蛋白质的构象，也可以对二级结构进行定量测定 操作简单，分析速度快，重现性
好，但灵敏度较低且成本较高[16,21−23] 动态光散射法（DLS） 测定蛋白质粒子的布朗运动导致的散射光强度随时间的变化 表征蛋白质分子的粒径
尺寸大小分布操作简单，重现性好，可测定
1 nm以下的尺寸，但易受灰尘
及杂质的影响[9,15,17−21,18−20] 小角X射线散射法（SAXS） 通过记录X光线照射在蛋白质分子上的散射角度可以分析蛋白质分子的
颗粒大小和形状可以直观地表征蛋白质
晶体结构适用范围广，可研究结构变化的动态过程，但数据校正较为困难 [21]
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