Research Progress on Characteristics and Recycling of Soybean Whey Proteins
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摘要: 大豆分离蛋白加工过程中产生大量乳清废水，直接排放会造成环境污染和资源浪费。大豆乳清废水中含有大豆乳清蛋白（Soybean Whey Proteins, SWP）、大豆异黄酮、大豆低聚糖等多种营养成分，其中大豆乳清蛋白应用价值极高，富含胰蛋白酶抑制剂、β-淀粉酶、大豆血球凝集素、脂肪氧合酶等多种功能因子。基于此，本文针对大豆乳清蛋白的回收利用，归纳总结了大豆乳清蛋白中的主要组成成分，并对各组分的研究利用以及其功能特性进行总结与分析，同时对大豆乳清蛋白的回收方法及利用进行了梳理，以期为工业生产实践中高值化利用提供理论和技术上的参考。Abstract: Soybean protein isolate processing and production produces a large amount of soybean whey wastewater, which causes environmental pollution and waste of resources directly discharged. Soybean whey wastewater contains soybean whey proteins (SWP), soybean isoflavones, soybean oligosaccharides and other nutrients, of which soybean whey proteins application value is extremely high, rich in trypsin inhibitors, β-amylase, soybean hemagglutinin, lipoxygenase and other functional factors. Therefore, with regard to the recycling of soy whey proteins, this paper sumerizes the main components in soybean whey proteins, analyses functional properties and research purposes of each component, and sortes out the recovery methods and applications of soy whey proteins. The aim of this paper is to provide a theoretical and technical reference for high value utilisation in industrial production practice.
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大豆原产于中国，是一年生草本植物，是优质植物蛋白质、食用油脂和饲用蛋白的主要来源。我国大豆消费占世界首位，其中85%以上的大豆依赖进口，主要用于油脂加工和饲用豆粕生产。随着消费大众生活水平的提高，以及营养健康、绿色生态和动物保护意识逐渐增强，对植物蛋白质的需求量逐渐增加，大豆分离蛋白（Soy Protein Isolate, SPI）是目前植物蛋白市场的主流产品。我国是SPI的主要生产国和供应国，SPI的提取工艺主要以碱溶酸沉技术为主，生产过程中会排放大量的大豆乳清废水，不可避免会造成严重的环境污染和巨大的资源浪费。
国内加工企业年产SPI 50万~60万吨，全国每年的大豆乳清废水排放量达2000万~3000万吨[1]。随着SPI的需求量加大，大豆乳清废水排放量呈现逐年增加的趋势。乳清废水中富含蛋白质、低聚糖和异黄酮等多种营养功能成分，但这些宝贵资源未被有效利用，而是当作普通有机废水进行处理，造成严重的资源浪费和环境污染。目前，研究学者主要通过提取乳清废水的营养成分加以利用，其中大豆乳清蛋白（Soybean Whey Proteins, SWP）在乳清废水干基成分中含量最高，占干基总量的20%左右[1]。同时SWP中含有多种生物活性物质，如大豆胰蛋白酶抑制剂、β-淀粉酶、脂肪氧合酶、大豆血球凝集素以及细胞色素C等[2]，具有调节体重[3]、提高免疫力、降低胆固醇[4]、预防心血管疾病、糖尿病、抗癌[5]等多种保健功能。SWP中的营养成分主要通过膜分离、絮凝、泡沫分离等技术进行分离提取[6]。然而目前的研究仅针对SWP的组成成分、提取方法以及单一成分进行分析，对SWP的了解较为片面。
因此本研究系统综述了SWP的组成成分、理化性质、功能特性、提取方法以及在食品工业中的潜在应用，乳清废水中的SWP具有开发利用价值，因此对其进行综述以期为SWP的产业化开发奠定理论基础。
1. 大豆乳清蛋白组成成分
SWP是残存于乳清废水中的酸溶蛋白，约占大豆乳清废水的0.4%~0.5%[7]，分子量为2~20 kDa，主要由2S和7S蛋白组成，如表1所示。SWP在广泛的pH范围内具有良好的溶解性、起泡性以及分散性，因而利用它的营养和功能成分，可以当做补充剂用于功能饮品、碳酸饮品、运动饮品等众多食品体系生产中。
组分 成分 相对分子质量（Da） 等电点 2S蛋白 Kunitz抑制剂 21500 4.5 Bowman-Birk抑制剂 7985 4.2 7S蛋白 细胞色素C 12000 9.8~10.1 大豆血球凝集素 120000* 5.81 脂肪氧合酶 102000 5.68 β-淀粉酶 61700 5.85 注：*表示由4个相同的相对分子质量为30000 Da的亚基组成。 1.1 胰蛋白酶抑制剂
胰蛋白酶抑制剂是SWP中的主要成分，约占SWP的71%[9]。分为以下两类：
第一种胰蛋白酶抑制剂是Kunitz胰蛋白酶抑制剂（KTI），它属于单头抑制剂[10]，在大豆中含量约占1.4%[11]。KTI具有抑制专一性（表2），一个KTI分子能钝化一分子胰蛋白酶[12]。KTI的分子量约为20 kDa，一级结构是由181个氨基酸残基和2个二硫键组成的一条多肽链，活性中心位于第63号的精氨酸和第64号的异亮氨酸上[12]（图1）。在KTI的三级结构中存在α-螺旋结构[13]。KTI的高级结构是由12个反平行β折叠十字交叉构成近似球体的结构，其疏水性侧链起到主要的稳定作用，具有特殊的热稳定性和化学稳定性[14]。
抑制剂
类型相对分子质
量（kDa）反应位
点数二级结构（%） α-螺旋 β-折叠 β-转角 无序结构 KTI 20.1 1 22.5 16.2 61.4 有 BBI 8 2 52.6 0 47.4 无 第二种胰蛋白酶抑制剂是Bowman-Birk胰蛋白酶抑制剂（BBI），它属于双头抑制剂，在大豆中含量约占0.6%[11]。一个BBI分子能钝化两分子的胰蛋白酶[14]。BBI的分子量约为8 kDa，一级结构中含有71个氨基酸残基和7个二硫键，两个活性中心一是胰蛋白酶中心，二是胰凝乳蛋白酶结合中心，它们分别是第16号的赖氨酸、第17号的丝氨酸和第44号的亮氨酸、第45号的丝氨酸。BBI结构中不存在α-螺旋结构[15]。高级结构是由半胱氨酸形成的二硫键折叠而成的复杂结构，具有较强的热稳定性[16]。
这两种胰蛋白酶抑制剂在一定温度范围内具有较好的热稳定性，如在接受80 ℃热处理时活性仍保持在80%以上，但热处理的温度一旦上升到100 ℃，其活性就骤然降低，在20 min进行100 ℃时热处理时活性仅存不足10%[17]。
胰蛋白酶抑制剂在医药领域具有潜在的营养价值和市场前景，越来越多的证据表明胰蛋白酶抑制剂具有特殊的生物活性如抗癌、抗炎等功能[18]。如图3所示，总结了大豆蛋白酶抑制剂的多种功能特性，例如，BBI能够阻止癌变基因的激活、正常细胞转化为癌变细胞，避免机体受到辐射和自由基的伤害，从而起到抗炎症、抗癌的作用[18]。Ma等[19]也研究了巨噬细胞中BBI的对HIV的影响，相关结果表明BBI诱导了IFN-β和多个IFN刺激基因的表达，从而有效抑制巨噬细胞中HIV的复制。同时，胰蛋白酶抑制剂可以抑制纤维蛋白溶酶消化作用，起到对胰腺的消炎作用[16]。在食品工业方面，去除胰蛋白酶抑制剂从而提高大豆制品的营养价值是一个必须进行的步骤[18]。如果食用未完全去除胰蛋白酶抑制剂的大豆，会出现恶心、呕吐等食物中毒现象[20]。
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1.2 大豆血球凝集素
大豆血球凝集素对D-甘露糖和N-乙酰葡萄糖氨具有高亲和性，是一种构成特殊的四聚体糖原蛋白，这个四聚体由两类结构不同的四个亚基组成，每个亚基分子量约为30 kDa，每个亚基都结合有一个Ca2+和Mn2+[21]。由于大豆血球凝集素的四聚体降解为单体需要更高的能量，因此大豆血球凝集素具有良好的稳定性[21]。同时大豆血球凝集素的结构中具有专一结合糖的活性部位，能够与糖类物质特异性结合[22]。
大豆血球凝集素与胃肠道黏膜表面上皮细胞结合产生抗营养作用，导致消化系统分泌、消化吸收功能发生改变，影响细胞增殖，进而可能影响体重增加[23]。另外，大豆血球凝集素还对红血球、淋巴球、血小板以及愈创组织、肿瘤细胞等都具有凝聚活性，因此人们通常把它作为增强机体防御功能的物质进行医学研究[7]。大豆饲料饲喂动物时，提前通过特定的方法对大豆进行加热，去除大豆血球凝集素，但残存的大豆凝集素影响动物对营养物质的吸收利用，还会对机体的免疫功能产生影响[24]。
1.3 脂肪氧合酶
脂肪氧合酶是一种单一的多肽链蛋白，分子量高达103 kDa[25]，内部含有铁离子。在一定条件下，从静止态的二价铁转化成具有催化活性的三价铁。大豆脂肪氧合酶专一催化具有顺,顺-1,4戊二烯结构的多不饱和脂肪酸及脂肪酸酯，形成脂氢过氧化物后，再进一步反应生成各种具有挥发性的脂类物质[26]。脂肪氧合酶具有较宽的pH稳定范围，同时在较低温度下酶活仍然能够保持较高水平[27]。
大豆脂肪氧合酶在食品加工中对色泽有重要影响，比如面粉漂白剂应用了大豆脂肪氧合酶对色素的漂白作用；对食品风味也有着一定的影响，比如在茶叶加工中大豆脂肪氧合酶催化亚油酸、亚麻酸分解产生特有的茶叶香气成分[28]。姜闪等[29]发现大豆脂肪氧合酶可以改善面条的质构特性、感官品质，当添加量在0.6%~0.8%时，粘弹性、适口性、表观状态较好，消费者更容易接受。有研究表明大豆脂肪氧合酶催化产生的氧化产物有利于提高豆腐的粘稠度和增加豆腐的特征性气味[30]。高雨婷等[26]从大豆中提取大豆脂肪氧合酶粗酶，酶解黄油后分析其挥发性成分及其风味，发现挥发性风味成分增加了8种，产物奶香浓郁柔和、香气协调性好，可作为天然奶味香精在含乳制品中进行应用。但由于对含油脂加工品催化产生多种风味物质，应把控大豆脂肪氧合酶的使用[1]。
1.4 β-淀粉酶
β-淀粉酶是一种外切酶，分子量为56.1 kDa，一级结构中含有496个氨基酸，Glu186和Glu380为β-淀粉酶的活性位点，高级结构是由一个典型的（β/α）8-桶状核心及一个羧酸末端的长链环构成[31]。β-淀粉酶具有较宽的pH作用范围，在55 ℃，pH为6.0时活性最高。不同成分对β-淀粉酶的活性有不同的作用，如EDTA、Mn2+、Fe3+对β-淀粉酶的活性有一定抑制作用，Cu2+、SDS、β-巯基乙醇对β-淀粉酶的活性抑制作用较强；Zn2+、Mg2+、Li+对β-淀粉酶活性则有一定的激活作用，PMSF、Tween-20、Tween-40、Tween-60、Tween-80和Tween-100对β-淀粉酶活性的激活作用较强[32]。
来自大豆的β-淀粉酶与来源于其他植物、微生物的β-淀粉酶相比，在水解淀粉产生诸如麦芽低聚糖、麦芽糖精等产物过程中热稳定性好、水解速度快、pH范围广，它表现出良好的糖化特性，在工业生产中可作为糖化酶广泛应用[33]，也很容易被当今完美素食主义追求者所接受。同时，相关数据研究显示，来自大豆的β-淀粉酶的酶活力强、回收率高。如陈超琴等[34]在对大豆乳清废水处理时，采用分子截留量3 kDa的超滤膜回收β-淀粉酶，β-淀粉酶的酶活力为101 U/mL，总酶的回收率高达92%。另外关艳艳等[35]也对大豆乳清废水采用超滤与乙醇沉淀结合方法，获得活力为118600 U/mL的β-淀粉酶，回收率为77.54%，这些研究为大豆乳清废水处理利用和β-淀粉酶的分离纯化生产提供重要参考依据。
1.5 细胞色素C
细胞色素C是一种球状可溶性蛋白，分子量为12 kDa，是唯一能溶于水的细胞色素[36]。细胞色素C的二级结构由两个双链反平行β折叠结构和通过Ω环连接的五个不同长度的α螺旋组成[36]。
细胞色素C是生物进化中最保守的蛋白质之一，测定并比较细胞色素C的一级结构，可有助于了解物种进化之间的关系[37]。此外，细胞色素C具有诱导细胞凋亡的作用，在癌症治疗方面展现出广阔的应用前景[38]。作为生物药物可静脉注射用于辅助治疗各种原因引起的组织缺氧，提高氧的利用功能，修复受损电子链[39]。细胞色素C可作为阻止肺动脉高压形成的潜在靶点，但详细机制仍有待研究[40]。
2. 大豆乳清蛋白的理化特性
SWP的理化特性主要包括溶解性、起泡性、乳化性、稳定性。
2.1 溶解性
SWP的溶解性是蛋白质的固有特性之一，溶解性也即水溶性，是蛋白质分子与水分子之间最高相互作用产生的综合结果。蛋白质的溶解性对蛋白质乳化性、起泡性等有着直接作用，对蛋白质相关产品的色泽、风味有着决定性影响[41]。
SWP相对分子量较小，容易均匀分散到溶液中，因此其具有较好的溶解性[42]。pH、离子强度、分子量等均会影响SWP的溶解性[43]。刘鹤楠[44]研究发现SWP在pH4.0~5.0之间时溶解性可达94%以上，偏碱性条件下的溶解性优于偏酸性条件。黎芳等[45]发现提高Na+强度对改善SWP溶解性不明显，但经过分馏处理后蛋白质分子量不同，溶解性会出现差距[46]。总的来说，SWP分散性较好，酸性条件下溶解度较高，可凭借其营养特性和功能成分的优势开发酸性饮料。
2.2 起泡性
起泡性是在融入大量空气条件下产生的蛋白质体积膨胀，从而呈现出形成泡沫的特性[47]。利用这种特性可以使蛋白质广泛被用于烘焙食品加工过程中，比如对饼干、蛋糕等的质构和含水量进行改善。决定起泡性的关键因素有两个，一是SWP的表面活性，二是SWP是否能够形成具有一定黏性的空气-水界面膜[48]。
SWP是两亲物质，具有界面性质[49]，能够快速地吸附到空气-水界面处。SWP在任何pH下起泡性都很好，当蛋白浓度为1.0%、钙离子浓度0.1 mol/L、pH5.0、温度60 ℃时，SWP的起泡性最强[50]。陈爱梅等[42]研究了pH对SWP和SPI的起泡性的影响，结果表明：在pH<2.0或pH>8.0时，SWP和SPI具有良好的起泡能力；但在等电点pH4.5时，SPI的起泡能力大幅度降低，而SWP的起泡能力几乎没有变化，说明pH对SWP的起泡性影响不大。SWP的浓度、离子浓度、温度等因素对SWP的起泡性均有显著影响，pH则不是关键影响因素。
2.3 乳化性
SWP的乳化性也是其重要功能特性之一，它呈现出为油与水混合时形成乳化液的特性。之所以具有这种特性是因为SWP具有亲水和亲油的两亲基团的特殊结构，导致SWP对油-水界面的表面张力下降，促进油滴变小，蛋白质吸附到油滴表面。
SWP的乳化性较低[42]。SWP浓度、温度、pH、时间等均会影响SWP的乳化性。刘鹤楠[44]研究了pH、温度、SWP浓度对SWP乳化性的影响，结果表明SWP在pH5.0~7.0时具有良好的乳化性，极端温度的SWP乳化性较差，50~70 ℃时的乳化性较好，SWP浓度对乳化性的影响不大。磷脂的添加会增强大豆乳清蛋白-磷脂体系的协同作用，使其乳化活性增强，乳液更加稳定[51]。乳化性的提高会大大拓宽SWP在食品领域的应用。
2.4 稳定性
蛋白质的稳定性指的是蛋白质抵抗各种因素的影响，保持其生物活力及功能特性的能力；提高蛋白质加工稳定性，能够拓宽蛋白质在食品工业的应用范围[52]。pH、金属离子、温度均会影响SWP的稳定性[53]。
pH不会影响SWP的起泡稳定性，但对SWP的乳化稳定性有一定的影响[42]。由于在偏碱性条件下有利于SWP分子定性排列和展开，这对于油滴之间产生相互的疏水作用，从而有利于黏弹物质的吸附和乳液的稳定[52]。冯晓等[54]采用截留分子量为10000 u再生纤维膜进行试验，考察SWP的乳化稳定性，结果表明SWP乳化稳定性效果最佳条件是pH9.0、温度40 ℃、时间25 min、质量分数5%。
离子强度对SWP的乳化稳定性有显著影响，其中钾离子在促进SWP乳化稳定性方面具有最佳效果，特别是钾离子浓度达到0.05 mol/L以上时更好，同时钠离子对SWP乳化稳定性也有影响，钠离子浓度0.05 mol/L时效果最佳。究其原因在于阳离子的存在导致体系呈现弱碱性或弱酸性，从而促进了SWP与油滴分子发生疏水作用[55]。
热稳定性是保证蛋白质在加热过程中避免发生浊度过高、粘度增加、分离、沉淀或聚集等不利变化的关键因素。SWP的热变性涉及蛋白质的折叠以及随后发生的蛋白凝聚，包含蛋白质的相互作用，形成共价和非共价的聚合物。SWP的变性温度为70.6 ℃和89.4 ℃，1%（w/v）的大豆乳清蛋白经80 ℃和100 ℃加热30 min后生成分子量约为270 万Da的可溶性聚集体[56]。帖向宇等[57]对生豆奶加热研究表明，SWP溶于豆奶超滤液加热后就会产生变性，形成浑浊，这时对pH变化敏感，pH达到4.5后就形成沉淀，呈现出与未变性SWP乳化稳定性方面的较大差异。任方林等[58]研究发现糖基化改性有助于提高SWP在pH4.5下的热稳定性。Palazolo等[59]研究发现，加热处理后的SWP变性，由于水化膜作用形成凝胶结构提高乳液在储存期间的稳定性。SWP的脂肪氧合酶含量比较高，热处理会使酶的四级结构发生改变，酶失活疏水性增加，这些可能是导致SWP加热形成凝聚物的原因[41]。
3. 大豆乳清蛋白的回收方法
目前SPI的生产工艺仍以传统的碱溶酸沉工艺为主，产生大量的乳清废水[60]。大豆乳清废水中含有可溶性物质SWP，它对食品营养结构改善以及食品质量提高具有良好作用，展现出富有巨大潜力的应用前景。因此，许多研究学者致力于从大豆乳清废水中提取SWP方法的研究。目前从大豆乳清废水提取SWP有以下几种方法。
3.1 膜处理法
膜分离技术原理是基于膜对不同大小的物质选择性通过，利用膜两侧的能量差，使原料中的某些组分通过从而达到物质分离的目的[61]。此技术能耗低、成本低、分离选择性强，但也存在一些问题，比如膜分离过程出现的浓差极化现象会导致膜通量降低、膜组件成本昂贵、易被污染等[5]。Almécija等[62]认为采用管状陶瓷错流超滤膜可以有效的分离SWP。佟献俊等[63]对此也做了相关研究，利用膜分离技术达到了多糖与蛋白质分离目标，其中透过80%左右的多糖，而截留80%左右的蛋白质。田旭等[64]同样采用超滤膜技术集成处理大豆乳清废水，蛋白质的截留率高达83.44%，总糖透过率为93.73%，可实现大豆乳清废水中蛋白质和总糖的高效分离。秦学磊等[65]先将大豆乳清废水用壳聚糖絮凝处理后再用10 kDa的聚醚砜膜进行超滤，结果表明蛋白质回收率达到76.1%，总糖透过率达到76.0%，此方法具有较好的分离效果。
当前SWP的回收主要问题集中在膜处理方法的应用方面，主要关注的问题有膜的种类遴选、膜通透量的比例保持、膜的使用效率、膜的使用寿命，以及如何实现蛋白质聚集等。总体来看，尽管我国膜分离技术取得了一定发展，但在膜的性能参数、膜的清洗维护、新型膜的研发方面，与国外发达国家相比还存在不小的差距，特别是在规模化生产技术的系统控制、配套设施方面还存在很多桎梏[66]。
3.2 絮凝法
絮凝法是在废水中加入有机高分子絮凝剂促进蛋白质凝聚来达到提取蛋白质的目的。徐忠等[67]采用不同种类的絮凝剂去除大豆乳清废水的蛋白质，发现聚合氯化铝的去除效果最好。但聚合氯化铝作为有机高分子絮凝剂，是否对人体健康有影响还不明确。当前壳聚糖常被作为天然絮凝剂应用在大豆乳清废水中SWP的提取工艺中，壳聚糖具有来源广泛、绿色环保、无毒无害等优势，并且可以避免对人体的潜在伤害[68]。孙婕等[69]通过正交试验得到壳聚糖用量0.4 g/L、处理时间45 min、处理温度15 ℃、废水pH7.5时壳聚糖分离SWP效果最好，SWP得率达41.48%。絮凝法可以有效回收大豆乳清废水中的SWP，操作简单，废水处理效率高，但絮凝剂和SWP分离难度大，需要选择合适的絮凝剂并控制好其添加量。
3.3 泡沫分离法
利用泡沫分离法分离SWP主要根据以下2个机理。a.表面吸附机理：向液相中鼓入空气，形成大量气泡，具有表面活性的蛋白质聚集在气泡表面，随后气泡上浮，收集气泡，从而达到气泡表面的蛋白质与液相分离的目的[70]。b.泡沫水分外排机理：水分和蛋白质在泡沫上升过程中从泡沫层中流出，从而实现蛋白质的富集[63]，是由于蛋白质流出速度比水的流出速度要慢且小泡沫间合并会促使水分流出。泡沫分离法具有分辨率高、选择性好、富集率高、能耗低、不使用无机盐或有机溶剂等优点。
目前对SWP进行提取常采用泡沫分离的方法。Rui等[71]选择通过连续发泡和消泡技术可以较好地分离大豆乳清废水中的蛋白质，分离效果好于间歇泡沫分离。当一定的条件下，SWP的脱除率可以达到将近50%。Jiang等[72]采用两级泡沫分离技术分离大豆乳清废水中的蛋白质，该方法分离效果良好，分离蛋白质总回收率高达80%。目前泡沫分离法分离SWP已经实现了工业化生产，但分离过程中聚集沉淀会导致SWP变性，使其丧失营养价值大幅度降低，因此在分离过程中如何保持SWP活性至关重要。
4. 大豆乳清蛋白在食品工业中的应用
随着SWP的功能性成分被越来越多地研究，SWP在食品工业中的应用也越来越受到人们的重视，常选用发酵和酶解的方式对SWP进行处理，开发功能性食品，还使用其他技术手段处理SWP以作为某些饮食的基础，实现SWP的高值化利用。
因其含有多种功能性成分，在广泛pH范围内具有良好溶解性，因此可以添加到酸性功能性饮料中。Tu等[73]采用发酵的方式利用开菲尔中的微生物群发酵大豆乳清，制作的饮料可以显著提高乳清饮料的功能、营养和感官特性。SWP是一种营养基质可添加到培养基中发酵微生物，比如不同的酵母能改善添加蔗糖的大豆乳清培养基的风味，水解异黄酮苷提高饮料的抗氧化性能[74]；含大豆乳清培养基培养可用于发酵酸菜的副干酪乳杆菌，将该菌接种到卷心菜上替代传统的发酵酸菜方式[75]；有机酸（如柠檬酸、酒石酸等）凝固的SWP可用作益生菌发酵的培养基，用来开发益生元补充剂[76]。Singh等[77]将曲霉蛋白酶应用于大豆乳清上，生产生物活性肽富集水解物，可作为食品制备和配方的添加剂。
Erdem等[78]采用冷冻干燥技术制备了基于大豆分离蛋白或乳清分离蛋白的新型生物复合涂层粉末，将这两种涂层应用于切片蛋糕，其高保湿能力可以有效保护蛋糕的纹理结构。Bollom等[79]开发了一种由大豆卵磷脂-硬脂酸和乳清蛋白浓缩物形成的凝胶体系，该凝胶体系具有潜在的食用价值。但在开发新型大豆乳清蛋白食品以及应用相关技术的同时，需进行更多的研究优化操作生产条件、降低成本实现商业生产。
5. 总结与展望
大豆乳清废水中的SWP进行资源化开发具有广阔的应用前景。本文总结并梳理了SWP所含的功能因子，介绍了SWP的理化特性，对从大豆乳清废水中提取SWP方法进行了总结，并主要选用发酵和酶解的方式以及应用相关技术开发功能性食品。但在提取方法以及应用到食品加工中存在一些问题：a.对大豆乳清废水中的SWP进行提取的一些技术成本过高，不适用于工业化生产，经济效益不显著；b.相关分离技术已经基本可以实现大豆乳清废水中SWP的分离，但需进一步优化工艺实现SWP高效率分离并保证SWP的品质。同时分离过程会产生二次废液，将会面临着新的环境问题。c.大豆乳清废水作为工业废水，应用到食品加工中，消费者难以接受此类产品。因此，未来需要进一步研究SWP的工业化提取并开发出满足消费者需求的SWP产品，尽可能实现SWP的最大价值。
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组分 成分 相对分子质量（Da） 等电点 2S蛋白 Kunitz抑制剂 21500 4.5 Bowman-Birk抑制剂 7985 4.2 7S蛋白 细胞色素C 12000 9.8~10.1 大豆血球凝集素 120000* 5.81 脂肪氧合酶 102000 5.68 β-淀粉酶 61700 5.85 注：*表示由4个相同的相对分子质量为30000 Da的亚基组成。 
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