南美白对虾虾头内源酸性蛋白酶的分离纯化及其酶学特性研究
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摘要: 通过10%~50%的硫酸铵盐析和两次柱层析,从南美白对虾虾头的匀浆液中分离纯化出一种内源酸性蛋白酶,经电泳分析测得其分子量为27.45ku,该酶的Km值、Vmax值、最适pH和最适反应温度分别为2.01g/L、26.39μg/min、3.0和30℃。内源酸性蛋白酶的热稳定性较差,Pepstatin A和EDTA对该蛋白酶表现出强烈的抑制作用,Hg+能完全抑制该蛋白酶,但Ca2+却能激活该蛋白酶。据此推断该蛋白酶是一种金属蛋白酶,该酶活性中心含有一些金属离子,其性质类似于胃蛋白酶类。