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中国精品科技期刊2020
张皓, 张涛, 江波, 缪铭. 苏云金芽孢杆菌精氨酸酶的纯化及酶学性质研究[J]. 食品工业科技, 2012, (12): 225-229. DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2012.12.062
引用本文: 张皓, 张涛, 江波, 缪铭. 苏云金芽孢杆菌精氨酸酶的纯化及酶学性质研究[J]. 食品工业科技, 2012, (12): 225-229. DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2012.12.062

苏云金芽孢杆菌精氨酸酶的纯化及酶学性质研究

  • 摘要: 从L-精氨酸诱导的苏云金芽孢杆菌SK20.001中分离纯化出SDS-PAGE电泳纯的精氨酸酶EC3.5.3.1。纯化酶的比活力为589.2U/mg,纯化过程酶的回收率为22.4%。酶经过聚丙烯酰胺凝胶电泳得到亚基的相对分子量约31000u。该酶的最适pH为9.8,最适温度为40℃,并且Mn2+显示出对酶有最强的激活作用。通过Lineweaver-Burk双倒数作图得到的精氨酸酶Km为15.2mmol/L。 

     

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