摘要: 采用转谷氨酰胺酶(TGase)对花生分离蛋白(PPI)进行交联改性,比较了TGase在37℃下催化不同时间(0～240min)对PPI理化与功能特性的影响。结果表明,TGase可促使PPI亚基发生改变并形成高分子聚合物,同时使PPI的游离巯基含量降低,表面疏水性增加。随着交联程度的上升,PPI在pH3.0～10.0的溶解性逐渐降低,其制备的乳状液表面积平均粒径(d32)趋于增大,但适度交联(37℃下交联90min)可明显改善蛋白乳状液的稳定性。