乳清蛋白可食用膜的酶法改性及机理研究
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摘要: 采用转谷氨酰胺酶(TG)对乳清蛋白的成膜性质进行改性。酶用量为1.6g/L,反应时间120min时,可食用膜的的透湿系数和透氧系数分别降低47%和44%。HPLC分析表明TG处理的蛋白质所含的大分子量组分比例增大;DSC分析表明酶法改性促使可食用膜的变性温度升高;荧光分析显示反应过程中乳清蛋白分子的疏水性增大;表面巯基测定显示酶法改性初期蛋白质结构展开;总巯基测定显示酶法改性除了促使蛋白质分子间形成ε-(γ-谷氨酰基)赖氨酸共价键,同时促进二硫键的形成;扫描电镜显示可食用膜的超微结构更加细致、光滑。结果表明,TG改性有助于改善乳清蛋白可食用膜的阻隔性能。