• EI
  • Scopus
  • 食品科学与工程领域高质量科技期刊分级目录第一方阵T1
  • DOAJ
  • EBSCO
  • 北大核心期刊
  • 中国核心学术期刊RCCSE
  • JST China
  • FSTA
  • 中国精品科技期刊
  • 中国农业核心期刊
  • CA
  • WJCI
  • 中国科技核心期刊CSTPCD
  • 中国生物医学SinoMed
中国精品科技期刊2020
董训江, 钟婵, 蔡秋凤, 曹敏杰. 杂色鲍组织蛋白酶L的分离纯化与性质研究[J]. 食品工业科技, 2011, (12): 247-250. DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2011.12.080
引用本文: 董训江, 钟婵, 蔡秋凤, 曹敏杰. 杂色鲍组织蛋白酶L的分离纯化与性质研究[J]. 食品工业科技, 2011, (12): 247-250. DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2011.12.080

杂色鲍组织蛋白酶L的分离纯化与性质研究

  • 摘要: 通过硫酸铵分级沉淀、SP-Sepharose阳离子交换层析、Sephacryl S-200HR凝胶过滤和Hydroxyapatite羟基磷灰石层析,从杂色鲍(Haliotis diversicolor)内脏中分离纯化了组织蛋白酶L。SDS-PAGE结果显示,纯化蛋白的分子量约为28ku。该酶最适温度37℃,最适pH5.5。当温度低于40℃,pH在5.0~6.5范围内该酶较稳定。底物特异性实验与抑制剂实验结果表明,该酶属于半胱氨酸蛋白酶。金属离子Mn2+、Ba2+和Mg2+对该酶有不同程度的激活作用,而Co2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+和Ca2+等对该酶起抑制作用。 

     

/

返回文章
返回